Процесс нарушения природной структуры белка называется. Нарушение природной структуры белка

Классификация белков. По форме молекул белки можно разделить на две большие группы – глобулярные (имеют сферическую форму) и фибриллярные (удлиненной формы). Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки – кератин, коллаген, миозин и др. (рис.)

Белки, образованные только аминокислотами, называются простыми . Сложными являются белки, имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe, Zn, Mg, Mn), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются липопротеины и гликопротеины (например, иммуноглобулины), а также большинство ферментов.

Денатурация и ренатурация белков . Одно из основных свойств белков - способность изменять свою структуру и свойства под влиянием различных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, высокая температура и др.). Процесс нарушения природной конформации белков под влиянием каких-либо факторов без нарушения первичной структуры называется денатурацией (от лат. де - приставка, означающая потерю, и натура - природные свойства) (рис.). Изменение структуры белка происходит вследствие разрыва водородных и ионных связей, стабилизирующих пространственные структуры. При денатурации могут утрачиваться четвертичная, третичная и даже вторичная структура. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т.д. Денатурирующими агентами являются: высокая температура, кислоты и щелочи, мочевина, спирты, фенол, хлорамин, соли тяжелых металлов и др. Так, соли тяжелых металлов (кадмия, ртути и др.) при взаимодействии с белками образуют нерастворимые соединения, и белки выпадают в осадок.

Как правило, денатурация имеет необратимый характер. Хотя на первых ее стадиях, при условии прекращения действия повреждающих факторов, белок может восстановить свое первоначальное состояние. Это явление называется ренатурацией (от лат. ре - приставка, обозначающая возобновление). В организмах обычно наблюдается частичная обратимая денатурация белков.

Способность белков к обратимому изменению своей структуры в ответ на действие физических и химических факторов лежит в основе важнейшего свойства всех живых систем - раздражимости .

Под влиянием некоторых факторов (воздействие формалина, спирта, щелочей и др.) может происходит разрушение первичной структуры. Процесс разрушения первичной структуры белков, называемый деструкцией (от лат. де - и структура - строение), всегда необратимый.

Явление денатурации часто используется в биологических исследованиях и в медицине. При определении в биологическом материале низкомолекулярных соединений из раствора сначала удаляют белки. Для этого вызывают их денатурацию, осаждают или отфильтровывают.

В медицине денатурирующие агенты часто применяются для стерилизации медицинских инструментов и материалов в автоклавах (здесь денатурирующий агент – высокая температура). Их используют также в качестве антисептиков (спирт, фенол, хлорамин и др.) для очистки загрязненных материалов и поверхностей. То же происходит при обеззараживании ран, ссадин, царапин раствором йода или спиртом. На денатурации белков основано применение мышьяковистого ангидрида в стоматологической практике при лечении пульпита.

Функции белков. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Структурная. Белки входят в состав всех биологических мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белков состоят хрящи, сухожилия. В их состав входит белок коллаген . Кератин – компонент перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у высших животных. Эластин является компонентом связок, стенок кровеносных сосудов.

Каталитическая (ферментативная). Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетках живых организмов в сотни миллионов раз. Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада веществ. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе и т.д.

Механизм действия ферментов объясняет теория активного центра . Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется один или более участков, в которых происходит тесный контакт между молекулами фермента и специфического вещества - субстрата (рис.). Активным центром выступает функциональная группа (например, ОН-группа серина), отдельная аминокислота либо сочетание нескольких (в среднем от 3 до 12), расположенных в определенном порядке аминокислотных остатков. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу точного соответствия их пространственных структур (как ключ и замок).

Молекула фермента вызывает ослабление определенных химических связей субстрата, и катализируемая реакция происходит с меньшими начальными затратами энергии, а следовательно, с намного большей скоростью. Ферменты ускоряют ход реакции без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации , т.е. в их присутствии затрачивается значительно меньше энергии для придания молекулам реакционной способности.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента, который сохраняет исходную структуру и свойства. Освободившийся при этом активный центр может принимать следующие новые молекулы субстрата. Именно поэтому ферменты требуются в крайне низких концентрациях.

Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных центров. С этими участками могут связываться молекулы, регулирующие активность фермента. Они носят название активаторов (от лат. активус - деятельностный).

Молекулы некоторых веществ, взаимодействуя с ферментом, снижают или блокируют его активность (рис.). Такие вещества называются ингибиторами (от лат. ингибео – сдерживаю, останавливаю) . Например, многие лекарственные препараты природного или синтетического происхождения являются ингибиторами определенных ферментов. Кроме того, в основе действия некоторых токсических веществ лежит ингибирование активного центра ферментов.

Транспортная. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы металлов и гормоны. Молекулы белков, входящие в состав цитоплазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Сократительная (или двигательная). Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин – обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения. Белок тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

Регуляторная . Некоторые пептиды и белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин регулирует содержание глюкозы в крови. Глюкагон регулирует расщепление гликогена до глюкозы, повышая ее содержание в крови.

Сигнальная. Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и onсин - составная часть пигмента родопсина, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Защитная. Специфические белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так в ответ на проникновение чужеродных тел - антигенов - в клетке вырабатываются антитела - особые белки, называемые иммуноглобулинами, которые обеспечивают иммунитет. Интерфероны защищают организм от вирусной инфекции. Фибриноген , тромбопластин и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращении кровопотери.

Токсическая. Многие живые существа в качестве собственной защиты выделяют белки, называемые токсинами , которые в большинстве случаев являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме некоторых змей, лягушек, насекомых, грибов, растений, бактерий. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины , которые подавляют действие этих ядов.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после гидролиза). При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

С белками могут взаимодействовать некоторые вещества и подавлять их функции. Такие вещества называются ингибиторами. Ингибиторами белковых функций являются многие яды. Так, например, ингибиторами белков-рецепторов постсинаптической мембраны, которые связываются с медиатором ацетилхолином при передаче нервного импульса в синапсах, являются мускарин (токсин мукора) и никотин . При этом нарушается проведение нервного импульса. Подобное действие оказывает также атропин – вещество, содержащееся в растениях красавки и белены. Атропин является ингибитором М-холинорецепторов. Учитывая, что связывание ацетилхолина с М-холинорецепторами вызывает сокращение многих гладких мышц, атропин используется как лекарственное средство, снимающее их спазм (спазмолитик). Однако при передозировке атропином могут наблюдаться двигательное и психическое возбуждение, галлюцинации, признаки понижения тонуса гладких мышц радужной оболочки глаз, бронхов, органов брюшной полости. Такой же эффект наблюдается при употреблении отваров белены (отсюда поговорка «белены объелся».

s1. Что общего и чем отличаются процессы денатурации и деструкции? 2. Чем обусловлено разнообразие свойств белков? 3 . Каковы основные биологические функции белков? 4. В чем состоит защитная функция белков? 5. Чем определяется двигательная функция белков? 6. Что такое ферменты? Почему без участия ферментов протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией. Денатурация белков может быть вызвана действием различных факторов, например, высокой температуры, концентрированных кислот и щелочей, тяжёлых металлов.

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.

Молекулы фибриллярных белков имеют вытянутую, нитевидную форму. Глобулярные белки характеризуются компактной округлой формой молекул. К фибриллярным белкам относятся, например, кератин, коллаген, миозин. Глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин и др.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

● Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и межклеточного вещества, являются компонентами различных структур живых организмов. Например, у животных белок коллаген входит в состав хрящей и сухожилий, эластин – в состав связок и стенок кровеносных сосудов, кератин является важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт.

● Ферментативная (каталитическая) функция. Белки-ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряя протекание химических реакций в живых организмах. Например, пищеварительные ферменты амилаза и мальтаза расщепляют сложные углеводы до простых, пепсин – белки до пептидов, под действием липаз происходит расщепление жиров до глицерина и карбоновых кислот.

● Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют высшие карбоновые кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё.

● Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Например, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения, тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

● Регуляторная функция. Некоторые белки и пептиды участвуют в регуляции различных физиологических процессов. Например, гормоны белково-пептидной природы инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) – процессы роста и физического развития.

● Сигнальная функция заключается в том, что некоторые белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны клеток, в ответ на действие внешних факторов изменяют свою пространственную конфигурацию, тем самым обеспечивая приём сигналов из внешней среды и передачу информации в клетку. Например, белок опсин, входящий в состав пигмента родопсина, воспринимает свет и обеспечивает возникновение зрительного возбуждения рецепторов (палочек) сетчатки глаза.

● Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных объектов и от повреждений. Например, иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе, интерферон защищает организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свёртывание крови, предотвращая кровопотерю.

● Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов.

● Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

● Запасающая функция. Например, в семенах растений запасаются особые белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком в качестве источника азота.

4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Ферменты – белки, которые выполняют функцию биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Они катализируют реакции синтеза и расщепления различных веществ. Без участия ферментов эти процессы протекали бы слишком медленно или не протекали бы вовсе. Практически все процессы жизнедеятельности организмов обусловлены ферментативными реакциями.

5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова её причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определённом диапазоне температуры, рН и других факторов?

Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну реакцию либо действует только на определённый тип связи. Эта особенность объясняется соответствием пространственной конфигурации активного центра фермента тому или иному субстрату (субстратам).

Ферменты являются белками. Изменение рН, температуры и других факторов может вызвать денатурацию ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.

6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?

Белки – основа жизни. Они выполняют чрезвычайно важные биологические функции, многие из которых (ферментативную, транспортную, двигательную и др.) не способны выполнять ни углеводы, ни жиры. Белки, использованные в качестве энергетического субстрата, дают столько же энергии, сколько и углеводы (1 г – 17,6 кДж) и в 2,2 раза меньше, чем жиры (1 г – около 39 кДж). Кроме того, при полном расщеплении белков (в отличие от углеводов и жиров) образуются не только СО 2 и Н 2 О, но также соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма (например, NH 3). Поэтому энергетическую функцию у живых организмов выполняют прежде всего углеводы и жиры.

7*. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды - вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чём основано лечебное действие сульфаниламидов?

С помощью фермента (дигидроптероатсинтетазы) бактерии осуществляют превращение ПАБК в продукт (дигидроптероевую кислоту), который далее используется для синтеза необходимых ростовых факторов. Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу (т.е. наблюдается конкурентное ингибирование). Это ведёт к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.

* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез. Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.

«Белка и Стрелка» - Белка и Стрелка дожили до глубокой старости и умерли своей смертью. Через некоторое время у Стрелки появились щенки. Одними из наиболее приспособившихся собак-претендентов были Белка и Стрелка. 19 августа 1960 года был совершён успешный запуск космического корабля-спутника на орбиту. Все шесть щенков были здоровы.

«Белки урок» - Качественные реакции. Общие свойства белков. Четвертичная структура белковой молекулы. Биуретовая Ксантопротеиновая HNO3 NaOH CuSO4. Содержание белков в организме (в процентах к сухой массе). Структура белковой молекулы. Белки. Функции белков. Содержание белков в пище. Что такое жизнь?

«Биосинтез белка» - Незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом. Участники биосинтеза молекул белка. Неправильный ответ. Содержание. Проверь себя. Схема растительной и животной клеток. Введение. Правильный ответ. Биосинтез белков в живой клетке. Процесс биосинтеза белков в живой клетке. Поставщики энергии для биосинтеза белков.

«Белки химия» - В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Определение. Строение полипептидной цепи. Содержание. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. Первичная структура белка при денатурации сохраняется.

«Белки и их функции» - Функции белков чрезвычайно многообразны. Строительный материал. Сократительные белки вызывают всякое движение. Химические свойства белков. Выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. Функции белка. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы. Вторичная структура Третичная структура Четвертичная структура.

«Аминокислоты и белки» - Реакции?-аминокислот. Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2) Нингидринная реакция. РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. Отходы с оптически активным изомером a-аминокислоты. ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида.

Среди органических веществ белки , или протеины , - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 - 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами . Кроме углерода, кислорода,водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (-NH 2 ) с основными свойствами, другая - карбоксильной группой (-COOH ) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R ), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами .

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между-CO- и -NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль - вторичная структура белка.

Третичная структура - трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация -глобула . Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией . Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков , состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Гидролиз белка
Любой белок состоит из аминокислот. Общая формула аминокислот есть 2HN-CHR-COOH. При образовании белка создаётся дипептидная связь:
2HN-CHR1-COOH + 2HN-CHR2-COOH -> 2HN-CHR1-CO-NH-CHR2-COOH + H2O.
Соответственно для гидролиза белка нужно разорвать дипептидную связь:
2HN-CHR1-CO-NH-CHR2-COOH + H2O -> 2HN-CHR1-COOH + 2HN-CHR2-COOH
Для определения белков среди других веществ используют качественные реакции:

а) Ксантопротеиновая реакция (б-к + HNO 3)

б) Биуретовая реакция (белок +Cu(OH) 2)

3. О п ы т. Как распознать с помощью характерной реакции соль серной кислоты среди трех выданных растворов солей?

ВЫПОЛНЕНИЕ:

Взять пробы из трех пробирок

Добавить в каждую пробу раствор хлорид бария, т.к. он является реактивом на сульфат ион

В пробирке с солью серной кислоты выпадает белый осадок сульфата бария

Определенные представления о пространственном строении и форме белковых молекул были получены в исследованиях с использованием электронного микроскопа. У многих белков форма молекул компактна и представляет шарообразные или вытянутые в виде эллипсоида частицы диаметром 10-30 нм. Другие белковые молекулы вытянуты в виде нитей диаметром 5-15 нм и длиной несколько сотен нм, третьи образуют палоч-ковидные структуры диаметром 10-20 нм и длиной 100-300 нм.

Наиболее точные сведения о пространственном строении белков были получены методом рентгеноструктурного анализа, с помощью которого изучают структуру белковых молекул в кристаллическом состоянии.

Как было выяснено, в белковых кристаллах полностью сохраняется нативная конформация молекулы, которая стабилизируется большим количеством криталлизационной воды.

Длинные нитевидные формы белковых молекул принято называть фибриллярными белками.

Молекулы со сферической формой называют глобулярными белками. Их полипептидные цепи свернуты в глобулы, имеющие форму эллипсоида вращения разной степени вытянутости.

К глобулярным белкам относятся ферменты, регуляторные и транспортные белки, запасные растительные белки.

Между глобулярными и фибриллярными конформациями белковых молекул имеется много переходных форм, характерных для многих белков.

В связи с большими различиями формы белковых молекул и высокой степенью их полимерности существенные трудности возникают при определении молекулярных масс белков, в связи с этим для этих целей разра-ботаны специальные методы исследований.

Для хорошо растворимых и очищенных от примесей белков молекулярные массы бывают опреде-лены с довольно высокой точностью по изменению осмотического давления белкового раствора. Между молекулярной массой белков и величиной осмотического давления их растворов наблюдается обратная заисимость.

Для кристаллических форм хорошо очищенных белков молекулярные массы с высокой степенью точности определяют методом рент-геноструктурного анализа.

При определении молекулярных масс белков очень часто исполь-зуется метод седиментационного анализа, основанный на измерении ско-рости седиментации (осаждения) молекул белков под действием большой центробежной силы, возникающей при высокоскоростном центри-фугировании белкового раствора.

Первая установка для высокоскоростного центрифугирования (ультрацентрифуга) была сконструирована Т. Сведбергом и Д.Б.Никольсом в 1923 ᴦ. В современных ультрацентрифугах можно создавать центробежное ускорение более 500000 g. Под действием центробежной силы молекулы белка, равномерно распределенные в растворе, начинают перемещаться с определенной скоростью в направлении действия центробежной силы, образуя удаляющуюся от центра вращения границу раздела между осаждающимися белками и чистым растворителем.

Положение границы раздела через определённые промежутки времени регистрируется с помощью оптической системы и на базе этих результатов определяется коэффициент седиментации , который и выражает скорость седиментации белков.

По мере возрастания молекулярной массы белка коэффициент се-диментации увеличивается, однако строго прямой зависимости между этими показателями не наблюдается, так как скорость седиментации зави-сит также от формы молекул.

Значение коэффициента седиментации принято выражать в специальных единицах — сведбергах , которые обозначают символом S.

Один сведберг (1S) численно равен 1×10-13 секунды. Для большинства расти-тельных белков коэффициенты седиментации находятся в пределах 1-20S.

На базе коэффициентов седиментации и диффузии белковых мо-лекул рассчитаны молекулярные массы многих белков, выделенных из различных объектов:

рибонуклеаза 12640 α-амилаза 97600

гемоглобин 64500 каталаза 247500

глиадин пшеницы 27500 эдестин конопли 300000

альбумин яйца 44000 уреаза сои 483000

зеин кукурузы 50000 пепсин 35500

Для определения молекулярных масс полипептидов, входящих в состав олигомерных белков, находит широкое применение метод электро-фореза заряженных частиц в полиакриламидном геле, который позволяет проводить очень точное разделение полипептидов под воздействием электрического поля.

Под влиянием электрического поля заряженные молекулы полипеп-тидов движутся к аноду или катоду через пористый носитель, которым является полиакриламидный гель, образующийся при совместной полиме-ризации акриламида и бисакриламида в определенной буферной среде.

Этот гель сильно гидратирован и имеет поры определенных размеров исходя из соотношения акриламида и бисакриламида. Скорость дви-жения заряженных частиц в пористом носителе зависит от величины заряда, молекулярной массы и пространственной конфигурации молекул, в связи с этим в результате электрофореза разделяемые частицы, различающиеся по электрическому заряду и пространственным параметрам, распреде-ляются в полиакриламидном геле в виде узких зон, которые окрашиваются специальным красителем.

Размеры окрашенных зон точно указывают концентрацию выделенных при электрофорезе полипептидов, а их общее число — наличие в изучаемой смеси разных полипептидов (рис .

Строение белковой молекулы.

Молекула белков имеет вид длинных цепей, которые состоят из 50-1500 аминокислот, соединенных прочной ковалентной азот-углеродной связью, называемой пептидной связью (– СО – NH –), а образовавшееся соединение называется пептидом.

N---C---C---N---C---C

/ ׀ ׀׀ ׀ ׀ \

свободная пептидная свободная

аминогруппа связь карбоксильная группа

Из 2х аминокислот образуется дипептид (димер ); из 3х аминокислот – трипептид(триммер); из многих – полипептид (полимер).

Кроме пептидной связи известна еще дисульфидная связь , которая формируется при взаимодействии двух остатков аминокислоты цистеина.

(– S – S –)

Поскольку в аминокислотах одновременно присутствуют и (основная группа) и COOH (кислая группа), они относятся к амфотерным соединениям.

Выделяют 4 уровня пространственной организации молекулы белков.

Первичная структура белка – полипептидная цепочка с определенной последовательностью аминокислот («линейная цепочка»)

Первичная структура белка уникальна и определяет его пространственную организацию, свойства и функции в клетке.

Нарушение природной структуры белка

Пример: белок рибонуклеаза, выполняющий ферментативную функцию.

Вторичная структура белка определяется укладкой цепочки аминокислот в определенные структуры, называемые α- спиралью и β- слоем (гармошка).

Вторичная структура формируется за счет: ионных и электростатических связей между положительными и отрицательными ионами; и водородных связей , которые образуются между двумя сильно отрицательными атомами – С и О.

Пример: кератин – входит в состав ногтей и волос, коллаген также фермент в формуле закрученной спирали.

Третичная структура образуется при сворачивании полипептидной цепи с элементами вторичной структуры в клубок (глобулу) и поддерживается за счет ионных, гидрофильных и ковалентных (дисульфидных) связей между различными остатками аминокислот.

Гидрофильные связи – это связи образующиеся за счет дисперсионных взаимодействий полярных боковых цепей.

Гидрофобные связи – слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекулярного растворителя.

Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры, поэтому замена даже одной аминокислоты в цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологический активности.

Четвертичная структура белка – объединение 2х, 3х, 4х и более молекул с третичной организацией в один комплекс.

Пример: гемоглобин состоит из 4х субъед.

и небелковой части – гема (железа).

Замена одной из 300 аминокислот, находящихся в молекуле гемоглобина – глутаминовой кислоты – валином, изменяет свойства гемоглобина. Люди с такими изменениями страдают наследственными заболеваниями – серповидноклеточной анемией.

Все цепи в четвертичной структуре удерживаются слабыми связями типа водородных и дисульфидных мостиков.

Денатурация – утрата белковой молекулой своей структурной организации.

Денатурация может происходить в результате различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, повышение температуры, облучение, высокое Д и т.д.)

Денатурация может быть:

ü обратимой –нарушается четвертичная, третичная и вторичная структура белка, но первичная НЕ нарушается, и при возвращении нормальных условий вожможна ренатурация – восстановление нормальной конфигурации белковой молекулы.

ü необратимой – при нарушении первичной структуры.

Состав и строение белков

В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками.

Состав белков

Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев — аминокислот.

Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев - мономеров, называются полимерами.

Дашков Максим Леонидович, репетитор по биологии в Минске

Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты.

Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2-СН-СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом — R.

Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО — NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная — полипептидной.

Строение белков

При рассмотрении строения белков выделяют первичную, вторичную, третичную структуры.

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи.

Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры.

Если бы большие молекулы (макромолекулы) белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации.

Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура - белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков.

Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой.

Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т.

е. от порядка расположения аминокислот в цепи. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные (водоотталкивающие) группы.

Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.

Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 2).

В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: чем выше структурный уровень, тем слабее поддерживающие их химические связи. Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т.

д. Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной - исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией.

При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется. Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры.

Первичная структура белков.

Вторичная структура белков.

Третичная структура белков.

Четвертичная структура белков.

Биологическая роль белков в клетке

Белки, называемые также протеинами (греч.

протос - первый}, в клетках животных и растений выполняют многообразные и очень важные функции, к которым можно отнести следующие.

Каталитическая. Природные катализаторы - ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз.

Под их действием все процессы идут мгновенно в «мягких» условиях: при нормальной температуре тела, в нейтральной для живой ткани среде. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн.

молекул пероксида водорода (Н202). Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды (крахмал, гликоген). В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций.

Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер.

Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает.

Защитная. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел.

Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей.

Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

Гормональная. Многие гормоны также представляют собой белки. Наряду с нервной системой гормоны управляют работой разных органов (и всего организма) через систему химических реакций.

Отражательная. Белки клетки осуществляют прием сигналов, идущих извне. При этом различные факторы среды (температурный, химический, механический и др.) вызывают изменения в структуре белков - обратимую денатурацию, которая, в свою очередь, способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение.

Эта способность белков лежит в основе работы нервной системы, мозга.

Двигательная. Все виды движений клетки и организма: мерцание ресничек у простейших, сокращение мышц у высших животных и другие двигательные процессы - производятся особым видом белков.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии для клетки.

При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Транспортная. Белок гемоглобин крови способен связывать кислород воздуха и транспортировать его по всему телу.

Эта важнейшая функция свойственна и некоторым другим белкам.

Пластическая. Белки - основной строительный материал клеток (их мембран) и организмов (их кровеносных сосудов, нервов, пищеварительного тракта и др.). При этом белки обладают индивидуальной специфичностью, т. е. в организмах отдельных людей содержатся некоторые, характерные лишь для него, белки-

Таким образом, белки - эти важнейший компонент клетки, без которого невозможно проявление свойств жизни.

Однако воспроизведение живого, явление наследственности, как мы увидим позже, связано с молекулярными структурами нуклеиновых кислот. Это открытие - результат новейших достижений биологии. Теперь известно, что живая клетка обязательно обладает двумя видами полимеров-белками и нуклеиновыми кислотами. В их взаимодействии заключены самые глубокие стороны явления жизни.

Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией.

Денатурация белков может быть вызвана действием различных факторов, например, высокой температуры, концентрированных кислот и щелочей, тяжёлых металлов.

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.

Глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин и др.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

● Ферментативная (каталитическая) функция.

Белки-ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряя протекание химических реакций в живых организмах. Например, пищеварительные ферменты амилаза и мальтаза расщепляют сложные углеводы до простых, пепсин – белки до пептидов, под действием липаз происходит расщепление жиров до глицерина и карбоновых кислот.

● Транспортная функция.

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют высшие карбоновые кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё.

● Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться.

Например, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения, тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

● Регуляторная функция.

Некоторые белки и пептиды участвуют в регуляции различных физиологических процессов. Например, гормоны белково-пептидной природы инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) – процессы роста и физического развития.

Например, белок опсин, входящий в состав пигмента родопсина, воспринимает свет и обеспечивает возникновение зрительного возбуждения рецепторов (палочек) сетчатки глаза.

Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свёртывание крови, предотвращая кровопотерю.

● Токсическая функция.

Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов.

Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Ферменты – белки, которые выполняют функцию биологических катализаторов, т.

е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Они катализируют реакции синтеза и расщепления различных веществ. Без участия ферментов эти процессы протекали бы слишком медленно или не протекали бы вовсе. Практически все процессы жизнедеятельности организмов обусловлены ферментативными реакциями.

Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну реакцию либо действует только на определённый тип связи.

Эта особенность объясняется соответствием пространственной конфигурации активного центра фермента тому или иному субстрату (субстратам).

Белки – основа жизни.

Они выполняют чрезвычайно важные биологические функции, многие из которых (ферментативную, транспортную, двигательную и др.) не способны выполнять ни углеводы, ни жиры. Белки, использованные в качестве энергетического субстрата, дают столько же энергии, сколько и углеводы (1 г – 17,6 кДж) и в 2,2 раза меньше, чем жиры (1 г – около 39 кДж).

Кроме того, при полном расщеплении белков (в отличие от углеводов и жиров) образуются не только СО2 и Н2О, но также соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма (например, NH3).

Поэтому энергетическую функцию у живых организмов выполняют прежде всего углеводы и жиры.

Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу (т.е. наблюдается конкурентное ингибирование). Это ведёт к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.

* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез.

Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.

Дашков М.Л.

Сайт: dashkov.by

Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.

В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.

При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу).

Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому).

Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия.

Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15),а белками называют пептиды, со-держащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием.

Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) бел-ков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети.

Процесс нарушения природной структуры белка называется:

При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться - происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается.

Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависи-мости от пространственной структуры белки бывают фибрил-лярные (в виде волокон) - строительные белки и глобулярные (в виде шара) - ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.

Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, ими выполняемых, и многоообразие организмов.

Функции белков:

1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);

2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);

3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);

4) запасная (альбумины яйца);

5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);

6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);

7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);

8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);

9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;

10) энергетическая (при распаде белка выделяется 17 кдж энергии).

Краснодембский Е.

Г.»Общая биология: Пособие для старшеклассников и поступающих в вузы»

Н. С. Курбатова, Е. А. Козлова «Конспект лекций по общей биологии»

Т.Л. Богданова «Пособие для поступающих в вузы»