Ферменты термин. Что такое ферменты? Значение ферментов для здоровья. Применение энзимов

Ферме́нты , или энзи́мы (от лат.Fermentum - закваска) - обычно белковые молекулыилимолекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции вживыхсистемах.Реагентыв реакции, катализируемой ферментами, называютсясубстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазыфосфорилируеттолько фосфорилазу).

Ферментативная активность может регулироваться активаторамииингибиторами(активаторы - повышают, ингибиторы - понижают).

Белковые ферментысинтезируются нарибосомах, а РНК - в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы(первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй - в англо- и франкоязычной).

Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтомпри обсуждении механизмовпищеварения.

В кон. ХVIII - нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, акрахмалпревращается всахарпод действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен .

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращениеуглеводоввэтиловый спиртпод действиемдрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.

Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастерас одной стороны, иМ. БертлоиЮ. Либиха- с другой, о природе спиртового брожения. Собственноферментами (от лат.fermentum - закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч.ἐν- - в- и ζύμη - дрожжи, закваска) предложен в1876 годуВ. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин,амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в1897 годуЭ. Бухнер опубликовалработу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В1907 годуза эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 годуДж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшимсплайсингРНК уинфузорииTetrahymena thermophila . Рибозимомоказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемыйинтрономвнехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Функции ферментов

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов . Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществорганизма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активациипроцесса.Химическое равновесиепри этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокаяспецифичность-константа связываниянекоторых субстратов с белком может достигать 10 −10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз. См. также Каталитически совершенный фермент

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например,пепсинимеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктазы , катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза,алкогольдегидрогеназа.

КФ 2: Трансферазы , катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстратана другую. Среди трансфераз особо выделяюткиназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулыАТФ.

КФ 3: Гидролазы , катализирующие гидролизхимических связей. Пример:эстеразы,пепсин,трипсин,амилаза,липопротеинлипаза.

КФ 4: Лиазы , катализирующие разрыв химических связей без гидролизас образованиемдвойной связив одном из продуктов.

КФ 5: Изомеразы , катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

КФ 6: Лигазы , катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример:ДНК-полимераза.

Оксиредуктазы – это ферменты, катализирующие реакции окисления и восстановления, т.е. перенос электронов от донора к акцептору. Окисление представляет собой отнятие атомов водорода от субстрата, а восстановление это присоединение атомов водорода к акцептору.

К оксидоредуктазам относятся: дегидразы,оксидазы,оксигеназы, гидроксилазы, пероксидазы, каталазы. Например, ферменталкогольдегидрогеназакатализирует реакцию превращение спирта в альдегид.

Оксиредуктазы, переносящие атом водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода, называются аэробными дегидрогеназами (оксидазами), тогда как оксидоредуктазы, переносящие атом водорода или электроны от одного компонентадыхательной цепи ферментов к другому, называются анаэробными дегидрогеназами. Распространённым вариантом окислительно-восстановительного процесса в клетках является окисление атомов водорода субстрата при участии оксиредуктаз. Оксидоредуктазы являются двухкомпонентными ферментами, у которых один и тот же кофермент может связываться с различными апоферментами. Например, многие оксидоредуктазы в качестве кофермента содержат НАД и НАДФ. В конце многочисленного класса оксиредуктаз (на 11 позиции) находятся ферменты типа каталаз и пероксидаз. Из всего количества белков пероксисом клеток до 40 процентов приходится на каталазу. Каталаза и пероксидаза расщепляют пероксид водорода в следующих реакциях: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О H2O2 + HO – R – OH = O=R=O + 2H2O Из данных уравнений сразу становятся видны как аналогия, так и существенное отличие между этими реакциями и ферментами. В этом смыслекаталазное расщепление пероксида водорода представляет собой особый случай пероксидазной реакции, когда пероксид водорода служит и в качестве субстрата, и акцептора в первой реакции.

Трансфера́зы - отдельный класс ферментов, катализирующих перенос функциональных групп и молекулярных остатков от одной молекулы к другой. Широко распространены в растительных и животных организмах, участвуют в превращениях углеводов, липидов, нуклеиновых и аминокислот.

Реакции, катализируемые трансферазами, в общем случае выглядят так:

A-X + B ↔ A + B-X.

Молекула A здесь выступает в качестве донора группы атомов (X ), а молекулаB является акцептором группы. Часто в качестве донора в подобных реакциях переноса выступает один изкоферментов. Многие из катализируемых трансферазами реакций являются обратимыми. Систематические названия ферментов класса образуются по схеме:

«донор:акцептор + группа + трансфераза ».

Или же используются чуть более общие названия, когда в название фермента включается имя либо донора, либо акцептора группы:

«донор + группа + трансфераза » или «акцептор + группа + трансфераза ».

Например, аспартатаминотрансферазакатализирует переносаминной группыс молекулыглутаминовой кислоты,катехол-О-метилтрансферазаосуществляет переносметильной группыS-аденозилметионина на бензольное кольцо различныхкатехоламинов, агистон-ацетилтрансферазапереносит ацетильную группу с ацетил-кофермента А нагистонв процессе активациитранскрипции.

Кроме того ферменты 7 подгруппытрансфераз, переносящие остаток фосфорной кислоты, используя в качестве донора фосфатной группыАТФ, часто называют также киназами; аминотрансферазы (6 подгруппа) часто называюттрансаминазами

Гидролазы (КФ3) - это классферментов, катализирующийгидролизковалентной связи. Общий вид реакции, катализируемой гидролазой выглядит следующим образом:

A–B + H 2 O → A–OH + B–H

Систематическое название гидролаз включает название расщепляемого субстрата с последующим добавлением -гидролаза . Однако, как правило в тривиальном названии слово гидролаза опускается и остаётся только суффикс «-аза».

Важнейшие представители

Эстеразы: нуклеаза, фосфодиэстераза, липаза, фосфотаза;

Гликозидазы: амилаза, лизоцим и др;

Протеазы: трипсин, химотрипсин, эластаза, тромбин, ренин и др;

Кислотный ангидрид-гидролаза (хеликаза, ГТФаза)

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию - присоединение по двойным связям.

Лиа́зы - отдельный класс ферментов, катализирующих реакции негидролитического и неокислительного разрыва различных химических связей (C-C , C-O , C-N , C-S и других) субстрата, обратимые реакции образования и разрыва двойных связей, сопровождающиеся отщеплением или присоединением групп атомов по её месту, а также образованием циклических структур.

В общем виде названия ферментов образуются по схеме «субстрат + лиаза». Однако чаще в названии учитывают подкласс фермента. Лиазы отличаются от других ферментов тем, что в катализируемых реакциях в одном направлении участвуют два субстрата, а в обратной реакции только один. В названии фермента присутствуют слова "декарбоксилаза" и "альдолаза" или "лиаза" (пируват-декарбоксилаза, оксалат-декарбоксилаза, оксалоацетат-декарбоксилаза, треонин-альдолаза, фенилсерин-альдолаза, изоцитрат-лиаза, аланин-лиаза, АТФ-цитрат-лиаза и др.), а для ферментов, катализирующих реакции отщепления воды от субстрата - "дегидратаза" (карбонат-дегидратаза, цитрат-дегидратаза, серин-дегидратаза и др.). В тех случаях, когда обнаружена только обратная реакция, или это направление в реакциях более существенно, в названии ферментов пристутствует слово "синтаза" (малат-синтаза, 2-изопропилмалат-синтаза, цитрат-синтаза, гидроксиметилглутарил-CoA-синтаза и др.).

Примеры: гистидиндекарбоксилаза,фумаратгидратаза.

Изомеразы - ферменты,катализирующиеструктурные превращенияизомеров(рацемизация или эпимеризация). Изомеразы катализируютреакции, подобные следующей: A → B, где B является изомером A.

В названии фермента присутствует слово "рацемаза " (аланин-рацемаза, метионин-рацемаза, гидроксипролин-рацемаза, лактат-рацемаза и др.), "эпимераза " (альдоза-1-эпимераза, рибулозофосфат-4-эпимераза, УДФ-глюкуронат-4-эпимераза и др.), "изомераза " (рибозофосфат-изомераза, ксилозоизомераза, глюкозаминфосфат-изомераза, эноил-СоА изомераза и др.), "мутаза " (фосфоглицерат-мутаза, метиласпартат-мутаза, фосфоглюкомутазаи др.).

Лигаза (лат.ligāre - сшивать, соединять) - фермент,катализирующийсоединение двух молекул с образованием новой химической связи (лигирование ). При этом обычно происходит отщепление (гидролиз) небольшой химической группы от одной из молекул.

Лигазы относятся к классу ферментов EC 6.

В молекулярной биологии лигазы подкласса 6.5 классифицируют на РНК-лигазы и ДНК-лигазы.

ДНК-лигазы

ДНК-лигаза, осуществляющая репарациюДНК

ДНК-лигазы - ферменты(EC 6.5.1.1),катализирующиековалентное сшиваниецепейДНКв дуплексе прирепликации,репарацииирекомбинации. Они образуют фосфодиэфирные мостики между 5"-фосфорильной и 3"-гидроксильной группами соседнихдезоксинуклеотидовв местах разрыва ДНК или между двумя молекулами ДНК. Для образования этих мостиков лигазы используют энергиюгидролизапирофосфорильной связиАТФ. Один из самых распространённых коммерчески доступных ферментов - ДНК-лигазабактериофагаТ4.

ДНК-лигазы млекопитающих

У млекопитающих классифицируют три основных типа ДНК-лигаз.

ДНК-лигаза I лигирует фрагменты Оказакив ходерепликацииотстающей цепи ДНК и участвует в эксцизионной репарации .

ДНК-лигаза III в комплексе с белком XRCC1участвует вэксцизионной репарациии в рекомбинации.

ДНК-лигаза IV в комплексе с XRCC4катализирует окончательный этап негомологичного соединения (non-homologous end joining - NHEJ) двунитевых разрывов ДНК. Также требуется для V(D)J рекомбинации геновиммуноглобулинов.

Ранее выделяли ещё один тип лигаз - ДНК-лигазу II, которая позднее была признана артефактом выделения белков, а именно продуктом протеолиза ДНК-лигазы III .

Соглашения о наименовании ферментов

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата(например , лактаза- фермент, участвующий в превращениилактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальномуpH(щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембраннаяАТФаза).

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой .

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс.Третичная структурабелков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

Изучение механизма химической реакции, катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп егомолекулы, обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данныйсубстрат, а также химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи - «активный центр» - уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа .

В активном центре условно выделяют :

каталитический центр - непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;

связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) - обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторовили ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

очищает субстрат от водяной «шубы»

располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом

подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко - за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

В присутствии фермента:

АФ+В = АВФ
АВФ = АВ+Ф

где А, В - субстраты, АВ - продукт реакции, Ф - фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеровчасто сопрягаются с реакциейгидролизаАТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидазатрипсинразрывает пептидную связь только послеаргининаилилизина, если за ними не следует пролин, апепсингораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

В 1890 г. Эмиль Фишерпредположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата . Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошландпредложил модификацию модели «ключ-замок» . Ферменты, в основном, - не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации - присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространенный тип посттранляционных модификаций - расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин(протеаза, участвующая впищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется вподжелудочной железе. Неактивная форма транспортируется вжелудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавинилигем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Регуляция работы ферментов

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь - цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи- важный способ поддержаниягомеостаза(относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме - давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

Изоферменты

Собственно множественные формы (истинные)

Изоферменты - это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

Органные - ферменты гликолизав печени и мышцах.

Клеточные - малатдегидрогеназацитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).

Гибридные - ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа- 4 субъединицы 2 типов).

Мутантные - образуются в результате единичной мутации гена.

Аллоферменты - кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) - это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомахони подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Медицинское значение

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».

Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина.Фенилкетонуриясвязана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.

Практическое использование

Ферменты широко используются в народном хозяйстве - пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции.

Ещё шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ - энзимы. Термин «ферменты» происходит от латинского fermentum, что означает «закваска». Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.

Рис. 1 — Брожение с использованием дрожжей - типичный пример ферментативной реакции

Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.

Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы - в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией.

Общие свойства ферментов

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.

Основные свойства ферментов:

специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы - на жиры;
каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. Сейчас это утверждение звучит так: «Один ген - один фермент - один признак». То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

печень - аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
почки - щелочная фосфатаза;
предстательная железа - кислая фосфатаза;
сердечная мышца - лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты - это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов - протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа - поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.

Рис. 2 — Амилаза начинает расщепление крахмала

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты - протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента - химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.

Рис. 3 — Ферментативное расщепление белков

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты - полипептиды. Ферменты - пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.

Рис. 4 — Ферментативный гидролиз жиров

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
погрешности в питании;
нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения .

В кон. ХVIII - нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком , а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен .

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ , - Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктазы , катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза , алкогольдегидрогеназа .
КФ 2: Трансферазы , катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы , переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ .
КФ 3: Гидролазы , катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы , пепсин , трипсин , амилаза , липопротеинлипаза .
КФ 4: Лиазы , катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы , катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы , катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ . Пример: ДНК-полимераза .

Кинетические исследования

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса - Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».

В 1972-1973 г.г. была создана первая квантово-механическая модель ферментативного катализа (авторы М. В. Волькенштейн , Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе и др.) .

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой .

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

В активном центре условно выделяют :

каталитический центр - непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) - обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Фермент, соединяясь с субстратом:

очищает субстрат от водяной «шубы»
располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

В отсутствие фермента:

А+В = АВ

В присутствии фермента:

А+Ф = АФ
АФ+В = АВФ
АВФ = АВ+Ф

где А, В - субстраты, АВ - продукт реакции, Ф - фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности .

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Модель «ключ-замок»

Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты - слишком большие или слишком маленькие - не подходят к активному центру

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата . Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок» . Ферменты, в основном, - не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации - присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой . Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространенный тип посттранляционных модификаций - расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза , участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе . Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Регуляция работы ферментов

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь - цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи - важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

Изоферменты
Собственно множественные формы (истинные)

Органные - ферменты гликолиза в печени и мышцах.
Клеточные - малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).
Гибридные - ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа - 4 субъединицы 2 типов).
Мутантные - образуются в результате единичной мутации гена.
Аллоферменты - кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) - это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Медицинское значение

Если происходит мутация в гене , кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

Практическое использование

Ещё шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

Примечания

Литература

Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431-439.
Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. - В 3-х т. - Пер. с англ. - Т.1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с.

ФЕРМЕНТЫ - (от лат. fermentum брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена… … Биологический энциклопедический словарь

ФЕРМЕНТЫ - (лат. Fermentum закваска, от fervere быть горячим). Органические вещества, производящие брожение других органических тел, не подвергаясь сами гниению. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТЫ… … Словарь иностранных слов русского языка

ФЕРМЕНТЫ - (от лат. fermentum закваска) (энзимы) биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе белки. Ферменты… … Большой Энциклопедический словарь

ФЕРМЕНТЫ - (от латинского fermentum закваска), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения (обмен) веществ в организме. По химической природе белки. В многочисленных биохимических реакциях в клетке участвует… … Современная энциклопедия

ферменты - сущ., кол во синонимов: 2 биокатализаторы (1) энзимы (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов

ферменты - ферменты. См. энзимы. (

Ферменты (от лат. Fermentum - брожение ) , или энзимы (от греч. Эп - внутри, sume - закваска ) - белковые соединения, которые являются биологическими катализаторами. Наука о ферментах называется энзимология. Молекулы ферментов являются белками или рибонуклеиновой кислоты (РНК). РНК-ферменты называются рибозимами и считаются первоначальной формой ферментов, которые были заменены белковыми ферментами в процессе эволюции.

Структурно-функциональная организация. Молекулы ферментов имеют большие размеры, чем молекулы субстратов и сложную пространственную конфигурацию, в основном глобулярной структуры.

Благодаря большим размерам молекул ферментов возникает сильное электрическое поле, в котором: а) ферменты приобретают асимметричной формы, ослабляет связи и обусловливает изменение их структуры; б) становится возможным ориентация молекул субстрата. Функциональная организация ферментов связана с центр - это особая небольшой участок молекулы белка, которая может связывать субстрат и обеспечивать таким образом каталитическую активность фермента. Активный центр простых ферментов представляет собой сочетание определенных аминокислот цепи с образованием своеобразной «карманы», в которой происходят каталитические превращения субстрата. В сложных ферментов количество активных центров равно числу субъединиц, и ими являются кофакторы с прилегающими к нему белковыми функциональными группами. Кроме ативно центра, некоторые ферменты имеют аллостерический центр, регулирующий работу активного центра.

Свойства . Между ферментами и катализаторами неорганической природы существуют определенные общие и отличительные признаки. Общим является то, что они: а) могут катализировать только термодинамически возможные реакции и ускоряют только те реакции, которые могут происходить и без них, но с меньшей скоростью; б) не используются во время реакции и не входят в состав конечных продуктов; б) не смещают химического равновесия, а лишь ускоряют ее наступление. Для ферментов характерны и некоторые специфические свойства, которых нет у неорганические катализаторы.

Ферменты не разрушаются в реакциях, поэтому очень малая их количество вызывает превращение большого количества субстрата например, 1 молекула каталазы может расщепить за 1 мин более 5 млн молекул Н2O2). Зоны ускоряют скорость химических реакций при обычных условиях, но сами при этом не расходуются. Все это вместе обусловливает такое свойство ферментов, как высокая биологическая активность . Оптимальное действие большинства ферментов проявляется при температуре 37-40 ° С. С повышением температуры активность ферментов снижается и впоследствии совсем прекращается, а за + 80 ° С происходит их разрушение. При низких температурах (ниже 0 ° С) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Итак, для ферментов характерна термочувствительность.

Ферменты проявляют свою активность при определенной концентрации ионов Н, поэтому говорят о pH-зависимость. Оптимальная действие большинства ферментов наблюдается в среде, близкой к нейтральной.

Такое свойство, как специфичность, или селективность проявляется в том, что каждый фермент действует на определенный субстрат, катализируя только одну "свою" реакцию. Избирательность действия ферментов определяется белковым компонентом.

Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, которая может существенно изменяться под влиянием определенных химических соединений, которые увеличивают или уменьшают скорость реакции, катализируемой. В качестве активаторов выступают катионы металлов, анионы

кислот, органические вещества, а ингибиторами - катионы тяжелых металлов и др. Это свойство назвали управляемость действия (алостеричнисть ). Ферменты образуются только тогда, когда возникает субстрат, который индуцирует его синтез (индуцибельнисть ), а "отключения" действия ферментов, как правило, осуществляется избытком продуктов ассимиляции (репресибельнисть ). Ферментативные реакции являются обратимыми, что обусловлено способности ферментов катализировать прямую и обратную реакцию. Так, например, липаза может при определенных условиях расщепить жир до глицерина и жирных кислот, а также катализировать его синтез из продуктов распада (возвратность действия ).

Механизм действия. Для понимания механизма действия ферментов на протекание химических реакций важны теория активного центра, гипотеза "ключ-замок" и гипотеза индуцированного соответствия. Согласно теории активного центра, в молекуле каждого фермента одна или более участков, в которых за счет тесного контакта между ферментом и субстратом происходит Биокатализ. Гипотеза "ключ-замок" (1890, Э. Фишер) объясняет специфичность ферментов соответствием формы фермента (замок) и субстрата (ключ). Фермент сочетается с субстратом с образованием временного фермент-субстратного комплекса. Гипотеза индуцированной соответствии (1958, Д. Кошланда). базируется на утверждении о том, что ферменты являются гибкими молекулами, благодаря чему в них в присутствии субстрата конфигурация активного центра претерпевает изменения, то есть фермент ориентирует свои функциональные группы так, чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, также меняет свою конфигурацию для увеличения реакционной способности.

Разнообразие . В современной энзимологии известно свыше 3000 ферментов. Ферменты, как правило, классифицируют по химическому составу и по типу реакций, на которые они влияют. Классификация ферментов по химическому составу включает простые и сложные ферменты. Простые ферменты (однокомпонентные ) - содержат только белковую часть. Большинство ферментов этой группы могут кристаллизоваться. Примером простых ферментов является рибонуклеаза, гидролазы (амилазы, липазы, протеазы), уреаза и др. Сложные ферменты (двухкомпонентные ) - состоят из апофермента и кофактора. Белковый компонент, который определяет специфичность сложных ферментов и синтезируется, как правило, организмом и является чувствительным к температуры - это апофермент. Небелковый компонент, определяющий активность сложных ферментов и, как правило, поступает в организм в виде предшественников или в готовом виде, и сохраняет стабильность при неблагоприятных условиях, является кофактором. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, флавин). Органические кофакторы, постоянно связаны с ферментом, называют простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. сложных ферментов является оксидоредуктаз (например, каталаза), лигазы (например, ДНК-полимераза, тРНК-синтетазы), лиазы и др.

Ферментативные реакции делятся на анаболических (реакции синтеза) и катаболитични (реакции распада), а совокупность всех этих процессов в живой системе называют метаболизмом. В рамках этих групп процессов выделяют типы ферментативных реакций, согласно которым ферменты делят на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции (перенос электронов и атомов Н от одних субстратов на другие).

2. Трансферазы ускоряют реакции трансферации (перенос химических групп от одних субстратов на другие).

3. Гидролазы являются ферментами реакций гидролиза (расщепления субстратов с участием воды).

4. Лиазы катализируют реакции негидролитичного распада (расщепление субстратов без участия воды с образованием двойной связи и без использования энергии АТФ).

5. Изомеразы влияют на скорость реакций изомеризации (внутримолекулярный перемещения различных групп).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза (сочетание молекул с использованием энергии АТФ и образованием новых связей).

Обычно фермент называют по типу реакции, которую он катализирует, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы).

Значения. Ферменты обеспечивают химические превращения веществ вследствие снижения энергии активации, то есть в снижении уровня энергии, необходимой для предоставления реакционной способности молекуле (например, для разрыва связи между азотом и Карбоном в лабораторных условиях необходимо около 210 кДж, тогда как в биосистема на это расходуется только 42-50 кДж). Ферменты имеющиеся во всех живых клетках способствуют превращению одних веществ (субстратов) на другие (продукты). Энзимы выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, происходящих живых организмах - ими катализируется около 4000 химически отдельных биореакции Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляю или и регулируя обмен веществ организма. Ферменты широко используются хозяйстве.

Некоторые примеры использования ферментов в деятельности человека

отрасль	ферменты	Использование
пищевая промышленность	Пектиназа	Для освещения фруктовых соков
	глюкозооксидаза	Для сохранения мяса, соков, пива как антисжиснювач
		Для расщепления крахмала до глюкозы, которую сбраживают дрожжи в процессе выпечки хлеба
	Пепсин, трипсин	Для производства «готовых» каш, продуктов детского питания
		Для производства сыра
Легкая промышленность	Пептигидролизы	Для размягчения кож и удаления из них шерсти
фармацевтическая промышленность		Для удаления зубного налета в составе зубных паст
фармацевтическая промышленность	коллагеназы	Для очистки ран от ожогов, обморожений, варикозных язв в составе мазей и новых типов повязок
Химическая промышленность	бактериальные протеазы	Для стирки белья с помощью биопорошков с ферментными добавками
Сельское хозяйство	целлюлаза	Кормовые ферменты для увеличения питательной ценности кормов
Сельское хозяйство	бактериальные протеазы	Для получения кормовых белков
генная инженерия	Лигазы и рестриктазы	Для разрезания и сшивания молекул ДНК с целью видоизменения их наследственной информации
косметическая промышленность	Калагеназы	Для омоложения кожи в составе кремов и масок

Нуклеиновые кислоты - это соединения, которые связывают прошлое с будущим.

Пищеварительные ферменты – это вещества белковой природы, которые вырабатываются в желудочно-кишечном тракте. Они обеспечивают процесс переваривания пищи и стимулируют ее усвоение.

Основной функцией пищеварительных ферментов является разложение сложных веществ на более простые, которые легко усваиваются в кишечнике человека.

Действие белковых молекул направлено на следующие группы веществ:

белки и пептиды;
олиго- и полисахариды;
жиры, липиды;
нуклеотиды.

Виды ферментов

Пепсин. Фермент представляет собой вещество, которое вырабатывается в желудке. Он воздействует на белковые молекулы в составе пищи, разлагая их на элементарные составляющие – аминокислоты.
Трипсин и химотрипсин. Эти вещества входят в группу панкреатических ферментов, которые вырабатываются поджелудочной железой и доставляются в двенадцатиперстный кишечник. Здесь они также воздействуют на белковые молекулы.
Амилаза. Фермент относится к веществам, разлагающим сахара (углеводы). Амилаза вырабатывается в ротовой полости и в тонком кишечнике. Она разлагает один из главных полисахаридов – крахмал. В результате получается небольшой углевод – мальтоза.
Мальтаза. Фермент также воздействует на углеводы. Его специфическим субстратом является мальтоза. Она разлагается на 2 молекулы глюкозы, которые всасываются стенкой кишечника.
Сахараза. Белок воздействует на другой распространенный дисахарид — сахарозу, которая содержится в любой высокоуглеводной пище. Углевод распадается на фруктозу и глюкозу, легко усваивающиеся организмом.
Лактаза. Специфический фермент, который воздействует на углевод из молока – лактозу. При ее разложении получаются другие продукты – глюкоза и галактоза.
Нуклеазы. Ферменты из данной группы воздействуют на нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК, которые содержатся в пище. После их воздействия вещества распадаются на отдельные составляющие – нуклеотиды.
Нуклеотидазы. Вторая группа ферментов, которая воздействует на нуклеиновые кислоты, называется нуклеотидазами. Они разлагают нуклеотиды с получением более мелких составляющих – нуклеозидов.
Карбоксипептидаза. Фермент воздействует на небольшие белковые молекулы – пептиды. В результате такого процесса получаются отдельные аминокислоты.
Липаза. Вещество разлагает жиры и липиды, поступающие в пищеварительную систему. При этом образуются их составные части – спирт, глицерин и жирные кислоты.

Недостаток пищеварительных ферментов

Недостаточная выработка пищеварительных ферментов – это серьезная проблема, которая требует врачебного вмешательства. При небольшом количестве эндогенных энзимов пища не сможет нормально перевариваться в кишечнике человека.

Если вещества не перевариваются, то они не могут всасываться в кишечнике. Пищеварительная система способна усвоить только небольшие фрагменты органических молекул. Большие компоненты, которые входят в состав еды, не смогут принести пользу человеку. Вследствие этого в организме может развиться недостаточность тех или иных веществ.

Нехватка углеводов или жиров приведет к тому, что организм лишится «топлива» для активной деятельности. Недостаточность белков лишает тело человека строительного материала, которым являются аминокислоты. Кроме того, нарушение пищеварения приводит к изменению характера кала, которое может неблагоприятно влиять на характер .

Причины

воспалительные процессы в кишечнике и желудке;
нарушения характера питания (переедание, недостаточная термическая обработка);
болезни обмена веществ;
панкреатит и другие болезни поджелудочной железы;
поражение печени и желчных путей;
врожденные патологии ферментной системы;
послеоперационные последствия (недостаточность энзимов из-за удаления части пищеварительной системы);
лекарственные воздействия на желудок и кишечник;
беременность;

Симптомы

Длительное сохранение недостаточности пищеварения сопровождается появлением общих симптомов, связанных с пониженным поступлением питательных веществ в организм. В данную группу входят следующие клинические проявления:

общая слабость;
снижение работоспособности;
головные боли;
нарушения сна;
повышенная раздражительность;
в тяжелых случаях – симптомы анемии из-за недостаточного усвоения железа.

Избыток пищеварительных ферментов

Избыток пищеварительных ферментов наиболее часто наблюдается при таком заболевании, как панкреатит. Состояние связано с гиперпродукцией этих веществ клетками поджелудочной железы и нарушением их выведения в кишечник. В связи с этим развивается активное воспаление в ткани органа, вызванное воздействием ферментов.

Признаками панкреатита могут быть:

сильные боли в области живота;
тошнота;
вздутие;
нарушение характера стула.

Часто развивается общее ухудшение состояния больного. Появляется общая слабость, раздражительность, снижается масса тела, нарушается нормальный сон.

Как выявить нарушения в синтезе пищеварительных ферментов?

Основные принципы терапии ферментных нарушений

Изменение выработки пищеварительных ферментов является поводом для обращения к врачу. После проведения комплексного обследования доктор определит причину возникновения нарушений и назначит соответствующее лечение. Самостоятельно бороться с патологией не рекомендуется.

Важным компонентом лечения является правильное питание. Больному назначается соответствующая диета, которая направлена на облегчение переваривания пищи. Необходимо избегать переедания, так как это провоцирует кишечные расстройства. Пациентам назначается лекарственная терапия, в том числе и заместительное лечение .

Конкретные средства и их дозировки подбираются врачом.