Различные химические процессы – основа жизнедеятельности любого организма. Главная роль в них отведена ферментам. Ферменты или энзимы являются природными биокатализаторами. В организме человека они принимают активное участие в процессе переваривания пищи, функционировании центральной нервной системы и стимуляции роста новых клеток. По своей природе ферменты относятся к белкам, предназначенным для ускорения различных биохимических реакций в организме. Расщепление белков, жиров, углеводов и минералов – процессы, в которых энзимы выступают одними из основных действующих компонентов.

Существует довольно много разновидностей ферментов, каждая из которых предназначена для воздействия на то или иное вещество. Белковые молекулы уникальны и не способны заменять друг друга. Для их активности необходим определенный температурный диапазон. Для ферментов человека идеальной является нормальная температура тела. Кислород и солнечный свет разрушает ферменты.

Общая характеристика ферментов

Являясь органическими веществами белкового происхождения, ферменты действуют по принципу неорганических катализаторов, ускоряя реакции в клетках, в которых они синтезируются. Синоним к названию таких белковых молекул – энзимы. Почти все реакции в клетках происходят с участием специфических ферментов. В их составе выделяют две части. Первая представляет собой непосредственно белковую часть, представленную белком третичной структуры и именуемую апоферментом, вторая – активный центр энзима, получивший название кофермент. Последний может представлять собой органические/неорганические вещества, и именно он выступает основным «ускорителем» биохимических реакций в клетке. Обе части образуют единую белковую молекулу, названную холоферментом.

Каждый фермент предназначен для воздействия на конкретное вещество, именуемое субстратом. Результат произошедшей реакции называется продуктом. Названия самих ферментов довольно часто образуется на основе названия субстрата с добавлением окончания «-аза». К примеру, энзим, предназначенный для расщепления янтарной кислоты (сукцината), носит название сукцинатдегидрогеназа. Кроме того, название белковой молекулы определяется и типом реакции, выполнение которой она обеспечивает. Так, дегидрогеназы отвечают за процесс регенерации и окисления, а гидролазы – за расщепление химической связи.

Действие ферментов различных видов направлено на определенные субстраты. То есть участие белковых молекул в тех или иных биохимических реакциях индивидуально. Каждый фермент связан со своим субстратом и может работать только с ним. За неразрывность этой связи отвечает апофермент.

Ферменты могут пребывать в свободном состоянии в цитоплазме клетки или же взаимодействовать с более сложными структурами. Также существуют определенные их виды, действующие вне клетки. К ним относятся, например, ферменты, расщепляющие белки и крахмал. Кроме того, энзимы могут вырабатываться различными микроорганизмами.

Для изучения ферментов и процессов, происходящих с их участием, предназначена отдельная область биохимической науки – энзимология. Впервые информация об особых белковых молекулах, действующих по принципу катализаторов, появилась в результате изучения пищеварительных процессов и реакций брожения, происходящих в организме человека. Существенный вклад в развитие современной энзимологии приписывается Л. Пастеру, который считал, что все биохимические реакции в организме происходят при участии исключительно живых клеток. О неживых «участниках» таких реакций впервые было заявлено Э. Бухнером в начале ХХ ст. В то время исследователю удалось определить, что катализатором в процессе сбраживания сахарозы с последующим выделением этилового спирта и диоксида углерода выступает бесклеточный дрожжевой экстракт. Данное открытие стало решительным толчком для подробного изучения так называемых катализаторов различных биохимических процессов в организме.

Уже в 1926 году был выделен первый фермент – уреаза. Автором открытия стал Дж. Самнер, сотрудник Корнеллского университета. После этого в течение одного десятилетия учеными был выделен ряд других энзимов, а белковая природа всех органических катализаторов – доказана окончательно. На сегодняшний день миру известно свыше 700 различных ферментов. Но при этом современная энзимология продолжает активное изучение, выделение и изучение свойств отдельных видов белковых молекул.

Ферменты: белковая природа

Так же как и белки, ферменты принято делить на простые и сложные. Первые представляют собой соединения, состоящие из аминокислот, например, трипсина, пепсина или лизоцима. Сложные энзимы, как упоминалось выше, состоят из белковой части с аминокислотами (апофермента) и небелковой составляющей, получившей названием кофактора. Только сложные ферменты могут участвовать в биореакциях. Кроме того, подобно белкам ферменты бывают моно- и полимерами, то есть состоят из одной или нескольких субъединиц.

Общими свойствами ферментов как белковых структур являются:

  • эффективность действия, подразумевающая значительное ускорение химических реакций в организме;
  • избирательность к субстрату и типу выполняемой реакции;
  • чувствительность к показателям температуры, кислотно-щелочного баланса и другим неспецифическим физико-химическим факторам среды, в которой действуют ферменты;
  • чувствительность к действию химических реагентов и др.

Основная роль ферментов в организме человека – преобразование одних веществ в другие, то есть субстратов в продукты. Они выступают катализаторами свыше чем в 4 тысячах биохимических жизненно важных реакций. Функции ферментов заключаются в направлении и регуляции метаболических процессов. Как неорганические катализаторы, энзимы могут в разы ускорять прямую и обратную биореакцию. Стоит отметить, что при их действии химическое равновесие не нарушается. Происходящие реакции обеспечивают распад и окисление питательных веществ, попадающих в клетки. Каждая белковая молекула может выполнять огромное множество действий в минуту. При этом белок ферментов, вступая в реакцию с различными веществами, остается неизменным. Энергия, вырабатываемая в процессе окисления питательных веществ, используется клеткой так же, как и продукты расщепления веществ, необходимые для синтеза органических соединений.

Сегодня широкое применение нашли не только ферменты-препараты медицинского назначения. Энзимы также используются в пищевой и текстильной промышленности, в современной фармакологии.

Классификация ферментов

На собрании V Международного биохимического союза, прошедшем в Москве в 1961 году, была принята современная классификация ферментов. Данная классификация подразумевает их деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:

  • первое число обозначает механизм реакции, в которой фермент выступает катализатором;
  • второе число указывает на подкласс, к которому принадлежит данный энзим;
  • третье число – подкласс описываемого фермента;
  • и четвертое – порядковый номер энзима в подклассе, к которому он принадлежит.

Всего в современной классификации ферментов выделяют шесть их классов, а именно:

  • Оксидоредуктазы – энзимы, выступающие катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
  • Трансферазы – класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
  • Гидролазы – энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.
  • Лиазы – класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается семь подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
  • Изомеразы – энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу к ним относятся только сложные ферменты.
  • Лигазы, иначе именуемые синтетазами – класс, включающий шесть подклассов и представляющий энзимы, катализирующие процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ.

Состав ферментов объединяет в себе отдельные области, отвечающие за выполнение конкретных функций. Так, в составе ферментов, как правило, выделяют активный и аллостерический центры. Последний, к слову, есть далеко не у всех белковых молекул. Активный центр представляет собой сочетание остатков аминокислот, отвечает за контакт с субстратом и выполнение катализа. Активный центр в свою очередь делится на две части: якорную и каталитическую. Энзимы, состоящие их нескольких мономеров, могут содержать более одного активного центра.

Аллостерический центр отвечает за активность ферментов. Свое название такая часть ферментов получила из-за того что его пространственная конфигурация не имеет ничего общего с молекулой субстрата. Изменение скорости реакции, происходящей с участием фермента, обуславливается связыванием различных молекул именно с аллостерическим центром. Энзимы, содержащие в своем составе аллостерические центры, являются полимерными белками.

Механизм действия ферментов

Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:

  • первый этап подразумевает присоединение субстрата к энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс;
  • второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов;
  • третий этап – образование комплекса фермент-продукт;
  • и, наконец, четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.

Кроме того, действие ферментов может происходить с участием различных механизмов катализа. Так, выделяют кислотно-основной и ковалентный катализ. В первом случае в реакции участвуют энзимы, содержащие в своем активном центре специфические остатки аминокислот. Такие группы ферментов являются отличными катализаторами многочисленных реакций в организме. Ковалентный катализ подразумевает действие ферментов, которые при контакте с субстратами формируют нестабильные комплексы. Результатом таких реакций является образование продуктов посредством внутримолекулярных перестроек.

Также выделяют три основных типа ферментативных реакций:

  • «Пинг-понг» – реакция, при которой энзим соединяется с одним субстратом, заимствуя у него определенные вещества, а потом взаимодействует с другим субстратом, отдавая ему полученные химические группы.
  • Последовательные реакции подразумевают поочередное присоединение к ферменту сначала одного, а потом и другого субстрата, в результате чего формируется так называемый «тройной комплекс», в котором и происходит катализ.
  • Случайные взаимодействия – реакции, при которых субстраты взаимодействуют с ферментом неупорядоченно, а после катализа в таком же порядке и отщепляются.

Активность ферментов является непостоянной и во многом зависит от различных факторов среды, в которой им приходится действовать. Так основным показателями для активности ферментов являются факторы внутреннего и внешнего воздействия на клетку. Активность ферментов изменяют в каталах, показывающих количество энзима, превращающего за секунду 1 моль субстрата, с которым он взаимодействует. Международная единица измерения – Е, демонстрирующая количество энзима, способного за 1 минуту преобразовать 1 мкмоль субстрата.

Ингибирование ферментов: процесс

Одним из основных направлений в современной медицине и энзимологии в частности является разработка методов управления скоростью метаболических реакций, происходящих с участием энзимов. Ингибированием принято называть уменьшение активности ферментов посредством использования различных соединений. Соответственно, вещество, обеспечивающее специфичное снижение активности белковых молекул, получило название ингибитора. Существует различные виды ингибирования. Так, в зависимости от прочности связывания энзима с ингибитором процесс их взаимодействия может быть обратимым и, соответственно, необратимым. А в зависимости от того, как воздействует ингибитор на активный центр энзима, процесс ингибирования может быть конкурентным и неконкурентным.

Активирование ферментов в организме

В отличие от ингибирования, активация ферментов подразумевает увеличение их действия в происходящих реакциях. Вещества, позволяющие получить необходимый результат, называются активаторами. Такие вещества могут иметь органическую и неорганическую природу. Например, органическими активаторами могут выступать желчные кислоты, глутатион, энтерокиназа, витамин С, разные тканевые ферменты и др. В качестве неорганических активаторов могут использоваться пепсиноген и ионы различных металлов, чаще всего двухвалентных.

Различные ферменты, реакции, происходящие с их участием, а также их результат нашли свое широкое применения в многообразных сферах. На протяжении многих лет действие ферментов активно используется в пищевой, кожевенной, текстильной, фармацевтической и многих других промышленных отраслях. Например, с помощью природных энзимов исследователи пытаются повысить эффективность спиртового брожения при изготовлении алкогольных напитков, улучшить качество продуктов питания, разработать новые методы похудения и др. Но стоит отметить, что использование ферментов в различных отраслях промышленности по сравнению с применением химических катализаторов значительно проигрывает. Ведь основная сложность воплощения такой задачи на практике является термическая неустойчивость энзимов и их повышенная чувствительность к воздействию различных факторов. Также невозможно многократное использование ферментов в производстве из-за сложности их отделения от готовых продуктов выполненных реакций.

Кроме того, свое активное применение действие ферментов обрело в медицине, сельскохозяйственной и химической отрасли. Рассмотрим подробнее, как и где может использоваться действие ферментов:

  • Пищевая промышленность. Всем известно, что хорошее тесто при выпекании должно подняться и разбухнуть. Но далеко не все понимают, как именно это происходит. В муке, из которой и готовится тесто, имеется множество различных ферментов. Так, амилаза в составе муки участвует в процессе разложения крахмала, при котором активно выделяется углекислый газ, способствующий так называемому «разбуханию» теста. Клейкость теста и удерживание в нем СО2 обеспечивается за счет действия фермента под названием протеаза, который также содержится в муке. Получается, что такие, казалось бы. простые вещи, как приготовление теста для выпечки, подразумевают под собой сложнейшие химические процессы. Также особую востребованность некоторые ферменты, реакции, происходящие с их участием, обрели в области производства алкоголя. Различные энзимы используются в составе дрожжей, обеспечивающих качество процесса брожения спирта. Кроме того, некоторые ферменты (например, папаин или пепсин) помогают растворять осадок в спиртосодержащих напитках. Также активно применяются ферменты в производстве кисломолочных продуктов и сыра в том числе.
  • В кожевенной отрасли ферменты используются для эффективного расщепления белков, что наиболее актуально при выведении стойких пятен от различных продуктов питания, крови и др.
  • В производстве стиральных порошков может использоваться целлюлаза. Но при использовании таких порошков для получения заявленного результата необходимо соблюдать допустимый температурный режим стирки.

Кроме того, в производстве кормовых добавок ферменты используются с целью увеличения их питательной ценности, гидролиза белков и некрахмальных полисахаридов. В текстильной промышленности ферменты позволяют изменять свойства поверхности текстильных изделий, а в целлюлозно-бумажной промышленности – удалять чернила и тонеры в процессе вторичной переработки бумаги.

Огромная роль ферментов в жизни современного человека неоспорима. Уже сегодня их свойства активно используются различными сферами, но также непрерывно ведутся поиски новых вариантов применения уникальных свойств и функций ферментов.

Ферменты человека и наследственные заболевания

Многие заболевания развиваются на фоне энзимопатий – нарушений функций ферментов. Выделяют первичные и вторичные энзимопатии. Первичные нарушения являются наследственными, вторичные – приобретенными. Наследственные энзимопатии относят, как правило, к метаболическим заболеваниям. Наследование генетических дефектов или снижения активности ферментов происходит преимущественно по аутосомно-рецессивному типу. К примеру, такое заболевание как фенилкетонурия является следствием дефекта такого фермента как фенилаланин-4-монооксигеназа. Данный фермент в норме отвечает за преобразование фенилаланина в тирозин. В результате нарушений функций фермента происходит накопление аномальных метаболитов фенилаланина, являющихся токсичными для организма.

Также к энзимопатиям относят подагру, развитие которой вызвано нарушением обмена пуриновых оснований и как следствие стабильным увеличением уровня мочевой кислоты в крови. Галактоземия – еще одно заболевание, вызванное наследственным нарушением функциональности ферментов. Развивается данная патология из-за нарушения углеводного обмена, при котором организм не может преобразовывать галактозу в глюкозу. Следствием такого нарушения является накопление галактозы и ее метаболических продуктов в клетках, что приводит к поражениям печени, ЦНС и других жизненно важных систем организма. Основными проявлениями галактоземии выступают диарея, рвота, появляющиеся сразу после рождения ребенка, механическая желтуха, катаракта, задержка физического и интеллектуального развития.

Разные гликогенозы и липидозы также относятся к наследственным энзимопатиям, иначе именуемым энзимопатологиями. Развитие таких нарушений обусловлено низкой ферментной активностью в организме человека или полным ее отсутствием. Наследственные метаболические дефекты, как правило, сопровождаются развитием заболеваний с различной степенью тяжести. При этом некоторые энзимопатии могут протекать бессимптомно и определяются лишь при проведении соответствующих диагностических процедур. Но в основном первые симптомы наследственных метаболических нарушений проявляются уже в раннем детстве. Реже это происходит у старших детей и тем более у взрослых.

При диагностике наследственных энзимопатий немаловажную роль играет генеалогический метод исследования. При этом реакции ферментов специалисты проверяют лабораторным путем. Наследственные ферментопатии могут приводить к нарушениям выработки гормонов, характеризующихся особым значением для полноценной жизнедеятельности организма. Например, корой надпочечников вырабатываются глюкокортикоиды, отвечающие за регуляцию обмена углеводов, минералокортикоиды, участвующие в водно-солевом обмене, а также андрогенные гормоны, оказывающие непосредственное влияние на развитие вторичных половых признаков у подростков. Таким образом, нарушение выработки перечисленных гормонов может привести к развитию многочисленных патологий со стороны различных систем органов.

Процесс переработки пищи в организме человека происходит с участием различных пищеварительных ферментов. В процессе переваривания пищи все вещества расщепляются до небольших молекул, ведь исключительно низкомолекулярные соединения способны проникать сквозь стенку кишечника и всасываться в кровоток. Особая роль в данном процессе отводится ферментам, расщепляющим белки до аминокислот, жиров до глицерина и жирных кислот, а крахмала до сахаров. Расщепление белков обеспечивается действием фермента пепсина, содержащегося в основном органе пищеварительной системы – желудке. Часть пищеварительных ферментов вырабатывается в кишечник поджелудочной железой. В частности к ним относится:

  • трипсин и химотрипсин, основным предназначением которых выступает гидролиз белков;
  • амилаза – ферменты, расщепляющие жиры;
  • липаза – пищеварительные ферменты, расщепляющие крахмал.

Такие пищеварительные энзимы, как трипсин, пепсин, химотрипсин вырабатываются в форме проферментов, и только после их попадания в желудок и кишечник они становятся активными. Подобная особенность защищает ткани желудка и поджелудочной железы от агрессивного их воздействия. Кроме того, внутренняя оболочка этих органов дополнительно покрыта слоем слизи, что обеспечивает еще большую их безопасность.

Часть пищеварительных ферментов вырабатывается также в тонком кишечнике. За переработку целлюлозы, поступающей в организм вместе с растительной пищей, отвечает фермент с созвучным названием целлюлаза. Другими словами, практически в каждом отделе желудочно-кишечного тракта вырабатываются пищеварительные ферменты, начиная со слюнных желез и заканчивая толстой кишкой. Каждый вид энзимов выполняет свои функции, в совокупности обеспечивая качественное переваривание пищи и полноценное всасывание всех полезных веществ в организме.

Ферменты поджелудочной железы

Поджелудочная железа является органом смешанной секреции, то есть выполняет и эндо- и экзогенные функции. Поджелудочная железа, как упоминалось выше, вырабатывает ряд ферментов, которые активируются под воздействием желчи, поступающей вместе с энзимами в органы пищеварения. Ферменты поджелудочной железы отвечают за расщепление жиров, белков и углеводов на простые молекулы, способные проникать сквозь клеточную мембрану в кровоток. Таким образом, благодаря ферментам поджелудочной железы происходит полное усвоение полезных веществ, поступающих в организм вместе с пищей. Рассмотрим подробнее действие энзимов, синтезируемых клетками данного органа ЖКТ:

  • амилаза вместе с такими энзимами тонкого кишечника, как мальтаза, инвертаза и лактаза обеспечивают процесс расщепления сложных углеводов;
  • протеазы, иначе именуемые протеолитическими ферментами в организме человека, представлены трипсином, карбоксипептидазой и эластазой и отвечают за расщепление белков;
  • нуклеазы – ферменты поджелудочной железы, представленные дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой, воздействующими на аминокислоты РНК, ДНК;
  • липаза – фермент поджелудочной железы, отвечающий за преобразование жиров в жирные кислоты.

Также поджелудочной железой синтезируется фосфолипаза, эстераза и щелочная фасфтаза.

Наиболее опасными в активном виде являются протеолитические ферменты, вырабатываемые органом. Если процесс их выработки и выделения в другие органы пищеварительной системы нарушается, энзимы активируются непосредственно в поджелудочной железе, что приводит к развитию острого панкреатита и сопутствующих тому осложнений. Ингибиторами протеолитических энзимов, позволяющими затормозить их действие, являются панкреатический полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, энкефалин и панкреастатин. Перечисленные ингибиторы способны затормозить выработку панкреатических энзимов путем воздействия на активные элементы пищеварительной системы.

В тонкой кишке происходят основные процессы переваривания поступающей в организм пищи. В данном отделе ЖКТ также синтезируются ферменты, процесс активации которых происходит совместно с энзимами поджелудочной железы и желчного пузыря. Тонкая кишка – отдел пищеварительного тракта, в котором происходят завершающие этапы гидролиза питательных веществ, поступающих в организм вместе с продуктами питания. В нем синтезируются различные ферменты, расщепляющие олиго- и полимеры на мономеры, которые без проблем могут всасываться слизистой тонкой кишки и поступать в лимфо- и кровоток.

Под воздействием энзимов тонкой кишки происходит процесс расщепления белков, прошедших предварительное преобразование в желудке, на аминокислоты, сложных углеводов на моносахариды, жиров – на жирные кислоты и глицерин. В составе кишечного сока насчитывается свыше 20 видов ферментов, участвующих в процессе переваривания пищи. С участием панкреатических и кишечных ферментов обеспечивается полная отработка химуса (частично переваренной пищи). Все процессы в тонком кишечнике происходят в течение 4 часов после поступления химуса в данный отдел пищеварительного тракта.

Важную роль в переваривании пищи в тонкой кишке играет желчь, поступающая в двенадцатиперстную кишку в процессе пищеварения. В составе самой желчи ферменты отсутствуют, но при этом данная биологическая жидкость усиливает действие энзимов. Наиболее значимой желчь оказывается для расщепления жиров, превращая их в эмульсию. Такой эмульгированный жир намного быстрее расщепляется под воздействием ферментов. Жирные кислоты, взаимодействуя с желчными кислотами, преобразуются в легкорастворимые соединения. Кроме того, выделение желчи стимулирует перистальтику кишечника и выработку пищеварительного сока поджелудочной железой.

Кишечный сок синтезируется железами, расположенными в слизистой тонкой кишки. В составе такой жидкости и присутствуют пищеварительные ферменты, а также энтерокиназа, предназначенная для активации действия трипсина. Кроме того, в кишечном соке имеется фермент под названием эрепсин, необходимый для завершающего этапа расщепления белков, энзимы, действующие на различные виды углеводов (например, амилаза и лактаза), а также липаза, предназначенная для преобразования жиров.

Желудочные ферменты

Процесс переваривания пищи поэтапно происходит в каждом отделе желудочно-кишечного тракта. Так, начинается он еще в ротовой полости, где пища измельчается зубами и смешивается со слюной. Именно в слюне содержатся ферменты, расщепляющие сахар и крахмал. После ротовой полости измельченная пища поступает по пищеводу в желудок, где и начинается следующий этап ее переваривания. Основным желудочным ферментом является пепсин, предназначенный для преобразования белков в пептиды. Также в желудке присутствует желатиназа – фермент, процесс расщепления коллагена и желатина для которого выступает основной задачей. Плюс ко всему пища в полости данного органа подвергается действию амилазы и липазы, соответственно, расщепляющие крахмал и жиры.

От качества пищеварительного процесса зависит возможность получения организмом всех необходимых питательных элементов. Расщепление сложных молекул на множество простых обеспечивает их дальнейшее всасывание в крово- и лимфоток на последующих этапах пищеварения в других отделах ЖКТ. Недостаточная выработка желудочных ферментов может стать причиной развития различных заболеваний.

Огромным значением для протекания различных биохимических процессов в организме обладают ферменты печени. Функции белковых молекул, вырабатываемых данным органом, настолько многочисленны и многообразны, что все ферменты печени принято делить на три основные группы:

  • Секреторные энзимы, предназначенные для регуляции процесса свертывания крови. К ним относятся холинэстераза и протромбиназа.
  • Индикаторные ферменты печени, включающие аспартатаминотрансферазу, обозначаемую аббревиатурой АСТ, аланинаминотрасферазу с соответственным обозначением АЛТ и лактатдегидрогеназу – ЛДГ. Перечисленные энзимы сигнализируют о поражениях тканей органа, при которых разрушаются гепатоциты, «выходят» из клеток печени и поступают в кровоток;
  • Экскреторные энзимы вырабатываются печенью и покидают пределы органа с потом желчи. К таким энзимам относится щелочная фосфатаза. При нарушениях оттока желчи из органа уровень щелочной фосфатазы растет.

Нарушение работы тех или иных ферментов печени в будущем может привести к развитию различных заболеваний или сигнализировать об их наличии в настоящее время.

Одним из самых информативных анализов при болезнях печени является биохимия крови, позволяющая определить уровень индикаторных ферментов АСТ, АТЛ. Так, нормальными показателями аспартатаминотрансферазы для женщины является 20-40 Ед/л, а для представителей сильного пола – 15-31 Ед/л. Повышение активности данного фермента может указывать на повреждение гепатоцитов механической или некротической природы. Содержание аланинаминотрасферазы в норме не должно превышать у женщин отметки в 12-32 Ед/л, а для мужчин нормальным считается показатель активности АЛТ в пределах 10-40 Ед/л. Увеличение активности АЛТ, достигаемое десятикратных показателей, может свидетельствовать о развитии инфекционных заболеваний органа, причем еще задолго до появления их первых симптомов.

Дополнительные исследования активности ферментов печени используются, как правило, для дифференциальной диагностики. Для этого может проводиться анализ на ЛДГ, ГГТ и ГлДГ:

  • Нормой активности лактатдегидрогеназы является показатель, колеблющийся в пределах 140-350 Ед/л.
  • Повышенные показатели ГлДГ могут являться признаком дистрофических поражений органа, тяжелых интоксикаций, заболеваний инфекционной природы или онкологии. Максимально допустимым показателем такого фермента для представительниц женского пола является 3,0 Ед/л, а для мужчин – 4, 0 Ед/л.
  • Нормой активности фермента ГГТ для мужчин является показатель до 55 Ед/л, для женщин – до 38 Ед/л. Отклонения от указанной нормы могут свидетельствовать о развитии диабета, а также болезней желчевыводящих путей. В таком случае показатель активности фермента может увеличиваться в десятки раз. Кроме того, ГГТ в современной медицине применяется для определения алкогольных гепатозов.

Ферменты, синтезируемые печенью, обладают различными функциями. Так, часть из них вместе с желчью выводится из органа через желчные протоки и принимает активное участие в процессе переваривания пищи. Ярким примером того выступает щелочная фосфатаза. Нормальный показатель активности данного фермента в крови должен находиться в пределах 30-90 Ед/л. Стоит отметить, что у представителей мужского пола такой показатель может достигать 120 Ед/л (при интенсивных обменных процессах цифра может возрастать).

Ферменты крови

Определение активности ферментов и их содержания в организме является одним из основных диагностических методов при определении различных заболеваний. Так, ферменты крови, содержащиеся в ее плазме, могут указывать на развитие патологий печени, воспалительных и некротических процессов в клетках тканей, болезней сердечно-сосудистой системы и др. Ферменты крови принято делить две группы. В первую группу входят энзимы, выделяемые в плазму крови некоторыми органами. К примеру, печенью вырабатываются так называемые предшественники энзимов, необходимых для работы свертывающей системы крови.

Вторая группа насчитывает гораздо большее количество ферментов крови. В организме здорового человека такие белковые молекулы физиологическим значением в плазме крови не обладают, поскольку действуют исключительно на внутриклеточном уровне в органах и тканях, которыми вырабатываются. В норме активность таких ферментов должна быть низкой и постоянной. При повреждении клеток, которым сопровождаются различные заболевания, ферменты, содержащиеся в них, высвобождаются и поступают в кровоток. Причиной тому могут являться воспалительные и некротические процессы. В первом случае высвобождение ферментов происходит из-за нарушения проницаемости клеточной мембраны, во втором – ввиду нарушения целостности клеток. При этом, чем выше уровень содержания ферментов в крови, тем больше степень поражения клеток.

Биохимический анализ позволяет определить активность тех или иных энзимов в плазме крови. Он активно применяется при диагностике различных заболеваний печени, сердца, скелетной мускулатуры и иных видов тканей в человеческом организме. Кроме того, так называемая энзимодиагностика при определении некоторых заболеваний учитывает субклеточную локализацию ферментов. Результаты таких исследований позволяют определить, какие именно процессы происходят в организме. Так, при воспалительных процессах в тканях ферменты крови имеют цитозольную локализацию, а при некротических поражениях определяется наличие ядерных или митохондриальных энзимов.

Стоит отметить, что далеко не всегда увеличение содержания ферментов в крови обусловлено тканевыми повреждениями. Активное патологическое разрастание тканей в организме, в частности при онкозаболеваниях, повышенная выработка определенных ферментов или же нарушение выводящей способности почек также могут определяться повышенным содержанием некоторых энзимов в крови.

В современной медицине особое место отводится использованию различных ферментов в диагностических и терапевтических целях. Также энзимы нашли свое применение в качестве специфических реактивов, позволяющих с точностью определять разные вещества. Например, выполняя анализ на определение уровня глюкозы в моче и сыворотке крови, в современных лабораториях используется глюкозооксидаза. Уреаза применяется для оценки количественного содержания мочевины в анализах мочи и крови. Разные виды дегидрогеназ позволяют с точностью определять наличие различных субстратов (лактат, пируват, этиловый спирт и т.д.).

Высокая иммуногенность ферментов значительно ограничивает их использование в терапевтических целях. Но, несмотря на это, так называемая энзимотерапия активно развивается, используя ферменты (препараты с их содержанием), как средство заместительной терапии или элемент комплексного лечения. Заместительная терапия применяется при заболеваниях ЖКТ, развитие которых вызвано недостаточной выработкой пищеварительного сока. При дефиците панкреатических энзимов их недостаток может компенсироваться посредством перорального приема лекарственных препаратов, в составе которых они присутствуют.

В роли дополнительного элемента в комплексном лечении ферменты могут использоваться при различных заболеваниях. Например, такие протеолитические энзимы, как трипсин и химотрипсин применяются при обработке гнойных ран. Препараты с ферментами дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой используются при лечении аденовирусных конъюнктивитов или герпетических кератитов. Ферментные препараты также применяются при лечении тромбозов и тромбоэмболий, онкологических заболеваний и др. Их использование актуально для рассасывания контрактур ожоговых и послеоперационных рубцов.

Применение ферментов в современной медицине весьма многообразно и данное направление постоянно развивается, что позволяет постоянно находить новые и более эффективные методы лечения тех или иных заболеваний.

В клетке любого живого организма протекают миллионы химических реакций. Каждая из них имеет большое значение, поэтому важно поддерживать скорость биологических процессов на высоком уровне. Почти каждая реакция катализируется своим ферментом. Что такое ферменты? Какова их роль в клетке?

Ферменты. Определение

Термин "фермент" происходит от латинского fermentum - закваска. Также они могут называться энзимами от греческого en zyme - "в дрожжах".

Ферменты - биологически активные вещества, поэтому любая реакция, протекающая в клетке, не обходится без их участия. Эти вещества выполняют роль катализаторов. Соответственно, любой фермент обладает двумя основными свойствами:

1) Энзим ускоряет биохимическую реакцию, но при этом не расходуется.

2) Величина константы равновесия не меняется, а лишь ускоряется достижение этого значения.

Ферменты ускоряют биохимические реакции в тысячу, а в некоторых случаях в миллион раз. Это значит, что при отсутствии ферментативного аппарата все внутриклеточные процессы практически остановятся, а сама клетка погибнет. Поэтому роль ферментов как биологически активных веществ велика.

Разнообразие энзимов позволяет разносторонне регулировать метаболизм клетки. В любом каскаде реакций принимает участие множество ферментов различных классов. Биологические катализаторы обладают большой избирательностью благодаря определенной конформации молекулы. Т. к. энзимы в большинстве случаев имеют белковую природу, они находятся в третичной или четвертичной структуре. Объясняется это опять же специфичностью молекулы.

Функции энзимов в клетке

Главная задача фермента - ускорение соответствующей реакции. Любой каскад процессов, начиная с разложения пероксида водорода и заканчивая гликолизом, требует присутствия биологического катализатора.

Правильная работа ферментов достигается высокой специфичностью к определенному субстрату. Это значит, что катализатор может ускорять только определенную реакцию и никакую больше, даже очень похожую. По степени специфичности выделяют следующие группы энзимов:

1) Ферменты с абсолютной специфичностью, когда катализируется только одна-единственная реакция. Например, коллагеназа расщепляет коллаген, а мальтаза расщепляет мальтозу.

2) Ферменты с относительной специфичностью. Сюда входят такие вещества, которые могут катализировать определенный класс реакций, к примеру, гидролитическое расщепление.

Работа биокатализатора начинается с момента присоединения его активного центра к субстрату. При этом говорят о комплементарном взаимодействии наподобие замка и ключа. Здесь имеется в виду полное совпадение формы активного центра с субстратом, что дает возможность ускорять реакцию.

Следующий этап заключается в протекании самой реакции. Ее скорость возрастает благодаря действию ферментативного комплекса. В конечном итоге мы получаем энзим, который связан с продуктами реакции.

Заключительный этап - отсоединение продуктов реакции от фермента, после чего активный центр вновь становится свободным для очередной работы.

Схематично работу фермента на каждом этапе можно записать так:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P , где S - это субстрат, E - фермент, а P - продукт.

Классификация ферментов

В организме человека можно найти огромное количество ферментов. Все знания об их функциях и работе были систематизированы, и в итоге появилась единая классификация, благодаря которой можно легко определить, для чего предназначен тот или иной катализатор. Здесь представлены 6 основных классов энзимов, а также примеры некоторых подгрупп.

  1. Оксидоредуктазы.

Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции. Всего выделяют 17 подгрупп. Оксидоредуктазы обычно имеют небелковую часть, представленную витамином или гемом.

Среди оксидоредуктаз часто встречаются следующие подгруппы:

а) Дегидрогеназы. Биохимия ферментов-дегидрогеназ заключается в отщеплении атомов водорода и переносе их на другой субстрат. Эта подгруппа чаще всего встречается в реакциях дыхания, фотосинтеза. В составе дегидрогеназ обязательно присутствует кофермент в виде НАД/НАДФ или флавопротеидов ФАД/ФМН. Нередко встречаются ионы металлов. Примерами могут служить такие энзимы, как цитохромредуктазы, пируватдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, а также многие ферменты печени (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа и т. д.).

б) Оксидазы. Ряд ферментов катализирует присоединение кислорода к водороду, в результате чего продуктами реакции могут быть вода или пероксид водорода (H 2 0, H 2 0 2). Примеры ферментов: цитохромоксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидазы и каталазы - энзимы, катализирующие распад H 2 O 2 на кислород и воду.

г) Оксигеназы. Эти биокатализаторы ускоряют присоединение кислорода к субстрату. Дофамингидроксилаза - один из примеров таких энзимов.

2. Трансферазы.

Задача ферментов этой группы состоит в переносе радикалов от вещества-донора к веществу-реципиенту.

а) Метилтрансферазы. ДНК-метилтрансферазы - основные ферменты, контролирующие процесс репликации нуклеотидов играет большую роль в регуляции работы нуклеиновой кислоты.

б) Ацилтрансферазы. Энзимы этой подгруппы транспортируют ацильную группу с одной молекулы на другую. Примеры ацилтрансфераз: лецитинхолестеринацилтрансфераза (переносит функциональную группу с жирной кислоты на холестерин), лизофосфатидилхолинацилтрансфераза (ацильная группа переносится на лизофосфатидилхолин).

в) Аминотрансферазы - ферменты, которые участвуют в превращении аминокислот. Примеры ферментов: аланинаминотрансфераза, которая катализирует синтез аланина из пирувата и глутамата путем переноса аминогруппы.

г) Фосфотрансферазы. Ферменты этой подгруппы катализируют присоединение фосфатной группы. Другое название фосфотрансфераз, киназы, встречается намного чаще. Примерами могут служить такие энзимы, как гексокиназы и аспартаткиназы, которые присоединяют фосфорные остатки к гексозам (чаще всего к глюкозе) и к аспарагиновой кислоте соответственно.

3. Гидролазы - класс энзимов, которые катализируют расщепление связей в молекуле с последующим присоединением воды. Вещества, которые относятся к этой группе, - основные ферменты пищеварения.

а) Эстеразы - разрывают эфирные связи. Пример - липазы, которые расщепляют жиры.

б) Гликозидазы. Биохимия ферментов этого ряда заключается в разрушении гликозидных связей полимеров (полисахаридов и олигосахаридов). Примеры: амилаза, сахараза, мальтаза.

в) Пептидазы - энзимы, катализирующие разрушение белков до аминокислот. К пептидазам относятся такие ферменты, как пепсины, трипсин, химотрипсин, карбоиксипептидаза.

г) Амидазы - расщепляют амидные связи. Примеры: аргиназа, уреаза, глутаминаза и т. д. Многие ферменты-амидазы встречаются в

4. Лиазы - ферменты, по функции схожие с гидролазами, однако при расщеплении связей в молекулах не затрачивается вода. Энзимы этого класса всегда имеют в составе небелковую часть, например, в виде витаминов В1 или В6.

а) Декарбоксилазы. Эти ферменты действуют на С-С связь. Примерами могут служить глутаматдекарбоксилаза или пируватдекарбоксилаза.

б) Гидратазы и дегидратазы - ферменты, которые катализируют реакцию расщепления связей С-О.

в) Амидин-лиазы - разрушают С-N связи. Пример: аргининсукцинатлиаза.

г) Р-О лиазы. Такие ферменты, как правило, отщепляют фосфатную группу от вещества-субстрата. Пример: аденилатциклаза.

Биохимия ферментов основана на их строении

Способности каждого энзима определяются индивидуальным, только ему свойственным строением. Любой фермент - это, прежде всего, белок, и его структура и степень сворачивания играют решающую роль в определении его функции.

Для каждого биокатализатора характерно наличие активного центра, который, в свою очередь, делится на несколько самостоятельных функциональных областей:

1) Каталитический центр - это специальная область белка, по которой происходит присоединение фермента к субстрату. В зависимости от конформации белковой молекулы каталитический центр может принимать разнообразную форму, которая должна соответствовать субстрату так же, как замок ключу. Такая сложная структура объясняет то, что находится в третичном или четвертичном состоянии.

2) Адсорбционный центр - выполняет роль «держателя». Здесь в первую очередь происходит связь между молекулой фермента и молекулой-субстратом. Однако связи, которые образует адсорбционный центр, очень слабые, а значит, каталитическая реакция на этом этапе обратима.

3) Аллостерические центры могут располагаться как в активном центре, так и по всей поверхности фермента в целом. Их функция - регулирование работы энзима. Регулирование происходит с помощью молекул-ингибиторов и молекул-активаторов.

Активаторные белки, связываясь с молекулой фермента, ускоряют его работу. Ингибиторы же, напротив, затормаживают каталитическую активность, причем это может происходить двумя способами: либо молекула связывается с аллостерическим центром в области активного центра фермента (конкурентное ингибирование), либо она присоединяется к другой области белка (неконкурентное ингибирование). считается более действенным. Ведь при этом закрывается место для связывания субстрата с ферментом, причем этот процесс возможен только в случае практически полного совпадения формы молекулы ингибитора и активного центра.

Энзим зачастую состоит не только из аминокислот, но и из других органических и неорганических веществ. Соответственно, выделяют апофермент - белковую часть, кофермент - органическую часть, и кофактор - неорганическую часть. Кофермент может быть представлен улгеводами, жирами, нуклеиновыми кислотами, витаминами. В свою очередь, кофактор - это чаще всего вспомогательные ионы металлов. Активность ферментов определяется его строением: дополнительные вещества, входящие в состав, меняют каталитические свойства. Разнообразные виды ферментов - это результат комбинирования всех перечисленных факторов образования комплекса.

Регуляция работы ферментов

Энзимы как биологически активные вещества не всегда необходимы организму. Биохимия ферментов такова, что они могут в случае чрезмерного катализа навредить живой клетке. Для предотвращения пагубного влияния энзимов на организм необходимо каким-то образом регулировать их работу.

Т. к. ферменты имеют белковую природу, они легко разрушаются при высоких температурах. Процесс денатурации обратим, однако он может существенно повлиять на работу веществ.

pH также играет большую роль в регуляции. Наибольшая активность ферментов, как правило, наблюдается при нейтральных значениях pH (7,0-7,2). Также есть энзимы, которые работают только в кислой среде или только в щелочной. Так, в клеточных лизосомах поддерживается низкий pH, при котором активность гидролитических ферментов максимальна. В случае их случайного попадания в цитоплазму, где среда уже ближе к нейтральной, их активность снизится. Такая защита от «самопоедания» основана на особенностях работы гидролаз.

Стоит упомянуть о значении кофермента и кофактора в составе ферментов. Наличие витаминов или ионов металла существенно влияет на функционирование некоторых специфических энзимов.

Номенклатура ферментов

Все ферменты организма принято называть в зависимости от их принадлежности к какому-либо из классов, а также по субстрату, с которым они вступают в реакцию. Иногда по используют в названии не один, а два субстрата.

Примеры названия некоторых энзимов:

  1. Ферменты печени: лактат-дегидроген-аза, глутамат-дегидроген-аза.
  2. Полное систематическое название фермента: лактат-НАД+-оксидоредукт-аза.

Сохранились и тривиальные названия, которые не придерживаются правил номенклатуры. Примерами являются пищеварительные ферменты: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Процесс синтеза ферментов

Функции ферментов определяются еще на генетическом уровне. Т. к. молекула по большому счету - белок, то и ее синтез в точности повторяет процессы транскрипции и трансляции.

Синтез ферментов происходит по следующей схеме. Вначале с ДНК считывается информация о нужном энзиме, в результате чего образуется мРНК. Матричная РНК кодирует все аминокислоты, которые входят в состав энзима. Регуляция ферментов может происходить и на уровне ДНК: если продукта катализируемой реакции достаточно, транскрипция гена прекращается и наоборот, если возникла потребность в продукте, активизируется процесс транскрипции.

После того как мРНК вышла в цитоплазму клетки, начинается следующий этап - трансляция. На рибосомах эндоплазматической сети синтезируется первичная цепочка, состоящая из аминокислот, соединенных пептидными связями. Однако молекула белка в первичной структуре еще не может выполнять свои ферментативные функции.

Активность ферментов зависит от структуры белка. На той же ЭПС происходит скручивание протеина, в результате чего образуются сначала вторичная, а потом третичная структуры. Синтез некоторых ферментов останавливается уже на этом этапе, однако для активизации каталитической активности зачастую необходимо присоединение кофермента и кофактора.

В определенных областях эндоплазматической сети происходит присоединение органических составляющих энзима: моносахаридов, нуклеиновых кислот, жиров, витаминов. Некоторые ферменты не могут работать без наличия кофермента.

Кофактор играет решающую роль в образовании Некоторые функции ферментов доступны только при достижении белком доменной организации. Поэтому для них очень важно наличие четвертичной структуры, в которой соединяющим звеном между несколькими глобулами белка является ион металла.

Множественные формы ферментов

Встречаются ситуации, когда необходимо наличие нескольких энзимов, катализирующих одну и ту же реакцию, но отличающихся друг от друга по каким-либо параметрам. Например, фермент может работать при 20 градусах, однако при 0 градусов он уже не сможет выполнять свои функции. Что делать в подобной ситуации живому организму при низких температурах среды?

Эта проблема легко решается наличием сразу нескольких ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но работающих в разных условиях. Существуют два типа множественных форм энзимов:

  1. Изоферменты. Такие белки кодируются разными генами, состоят из разных аминокислот, однако катализируют одну и ту же реакцию.
  2. Истинные множественные формы. Эти белки транскрибируются с одного и того же гена, однако на рибосомах происходит модификация пептидов. На выходе получают несколько форм одного и того же фермента.

В результате первый тип множественных форм сформирован на генетическом уровне, когда второй - на посттрансляционном.

Значение ферментов

В медицине сводится к выпуску новых лекарственных средств, в составе которых вещества уже находятся в нужных количествах. Ученые еще не нашли способ стимулирования синтеза недостающих энзимов в организме, однако сегодня широко распространены препараты, которые могут на время восполнить их недостаток.

Различные ферменты в клетке катализируют большое количество реакций, связанных с поддержанием жизнедеятельности. Одними из таких энизмов являются представители группы нуклеаз: эндонуклеазы и экзонуклеазы. Их работа заключается в поддержании постоянного уровня нуклеиновых кислот в клетке, удалении поврежденных ДНК и РНК.

Не стоит забывать о таком явлении, как свертывание крови. Являясь эффективной мерой защиты, данный процесс находится под контролем ряда ферментов. Главным из них является тромбин, который переводит неактивный белок фибриноген в активный фибрин. Его нити создают своеобразную сеть, которая закупоривает место повреждения сосуда, тем самым препятствуя излишней кровопотере.

Ферменты используются в виноделии, пивоварении, получении многих кисломолочных продуктов. Для получения спирта из глюкозы могут использоваться дрожжи, однако для удачного протекания этого процесса достаточно и экстракта из них.

Интересные факты, о которых вы не знали

Все ферменты организма имеют огромную массу - от 5000 до 1000000 Да. Это связано с наличием белка в составе молекулы. Для сравнения: молекулярная масса глюкозы - 180 Да, а углекислого газа - всего 44 Да.

На сегодняшний день открыто более чем 2000 ферментов, которые были обнаружены в клетках различных организмов. Однако большинство из этих веществ до конца еще не изучено.

Активность ферментов используется для получения эффективных стиральных порошков. Здесь энзимы выполняют ту же роль, что и в организме: они разрушают органические вещества, и это свойство помогает в борьбе с пятнами. Рекомендуется использовать подобный стиральный порошок при температуре не выше 50 градусов, иначе может пойти процесс денатурации.

По статистике, 20% людей по всему миру страдает от недостатка какого-либо из ферментов.

О свойствах энзимов знали очень давно, однако только в 1897 году люди поняли, что для сбраживания сахара в спирт можно использовать не сами дрожжи, а экстракт из их клеток.

Ферменты (энзимы): значение для здоровья, классификация, применение. Растительные (пищевые) ферменты: источники, польза.

Ферменты (энзимы) – это высокомолекулярные вещества белковой природы, что выполняют в организме функции катализаторов (активизируют и ускоряют различные биохимические реакции). Fermentum в переводе с латинского языка – брожение. Слово enzyme имеет греческие корни: «en» – внутри, «zyme» – закваска. Эти два термина – ферменты и энзимы, используются как синонимы, а наука о ферментах называется энзимологией.

Значение ферментов для здоровья. Применение энзимов

Ключами жизни ферменты называют неспроста. Они обладают уникальным свойством действовать специфично, избирательно, только на узкий круг веществ. Заменять друг друга энзимы не могут.

К настоящему времени известно уже более 3 тысяч ферментов. Каждая клеточка живого организма содержит сотни разнообразных энзимов. Без них невозможно не только переваривание пищи и ее превращение в те вещества, которые клетки способны усвоить. Ферменты принимают участие в процессах обновления кожи, крови, костей, регуляции обмен веществ, очищении организма, заживлении ран, зрительном и слуховом восприятии, работе центральной нервной системы, реализации генетической информации. Дыхание, мышечное сокращение, работа сердца, рост и деление клеток – все эти процессы поддерживаются бесперебойной работой ферментных систем.

Энзимы играют чрезвычайно важную роль в поддержке нашего иммунитета. Специализированные ферменты участвуют в выработке антител, необходимых для борьбы с вирусами и бактериями, активизируют работу макрофагов – больших хищных клеток, что распознают и обезвреживают любые инородные частицы, попадающие в организм. Удаление продуктов жизнедеятельности клеток, обезвреживание ядов, защита от проникновения инфекции – все это функции ферментов.

Специальные энзимы (бактерии, дрожжи, сычужные ферменты) играют важную роль в производстве квашеных овощей, кисломолочных продуктов, брожении теста, изготовлении сыров.

Классификация ферментов

По принципу действия все энзимы (согласно международной иерархической классификации) делятся на 6 классов:

  1. Оксидоредуктазы – каталаза, алкогольдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, полифенолоксидаза и др.;
  2. Трансферазы (ферменты переноса) – аминотрансферазы, ацилтрансферазы, фосфортрансферазы и др.;
  3. Гидролазы – амилаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, мальтаза, липопротеинлипаза и др.;
  4. Лиазы;
  5. Изомеразы;
  6. Лигазы (синтетазы) – ДНК-полимераза и др.

Каждый класс состоит из подклассов, а каждый подкласс – из групп.

Все ферменты можно разделить на 3 большие группы:

  1. Пищеварительные – действуют в желудочно-кишечном тракте, отвечают за переработку питательных веществ и их абсорбцию в системный кровоток. Энзимы, что выделяются стенками тонкой кишки и поджелудочной железой, называются панкреатическими;
  2. Пищевые (растительные) – поступают (должны поступать) с пищей. Продукты, в которых присутствуют пищевые ферменты, иногда называют живой едой;
  3. Метаболические – запускают обменные процессы внутри клеток. Каждая система человеческого организма имеет свою сеть ферментов.

Пищеварительные ферменты, в свою очередь, делятся на 3 категории:

  1. Амилазы – амилаза слюны, лактаза поджелудочного сока, мальтаза слюны. Эти энзимы присутствуют и в слюне, и в кишечнике. Действуют на углеводы: последние распадаются на простые сахара и легко проникают в кровь;
  2. Протеазы – вырабатываются поджелудочной железой и слизистой оболочкой желудка. Помогают переваривать белки, а также нормализуют микрофлору пищеварительного тракта. Присутствуют в кишечнике и желудочном соке. К протеазам относятся пепсин и химозин желудка, эрепсин килечного сока, карбоксипептидаза поджелудочной железы, химотрипсин, трипсин;
  3. Липаза – вырабатывается поджелудочной железой. Присутствует в желудочном соке. Помогает расщеплять и усваивать жиры.

Действие ферментов

Оптимальная температура для жизнедеятельности ферментов – около 37 градусов, то есть температура тела. Ферменты обладают огромной силой: они заставляют семена прорастать, жиры – «гореть». А с другой стороны, они чрезвычайно чувствительны: при температуре свыше 42 градусов энзимы начинают разрушаться. И кулинарная обработка пищи, и глубокая заморозка приводят к гибели ферментов и потери их жизнедеятельной силы. В консервированных, стерилизованных, пастеризованных и даже замороженных продуктах энзимы частично или полностью разрушены. Но не только мертвая пища, но и слишком холодные и горячие блюда убивают ферменты. Когда мы едим слишком горячую пищу, мы убиваем пищеварительные энзимы и обжигаем пищевод. Желудок сильно увеличивается в размерах, а потом из-за спазмов мышцы, что его держит, становится похожим на петушиный гребешок. В результате пища поступает в 12-ти перстную кишку в необработанном состоянии. Если так происходит постоянно, могут появиться такие проблемы, как дисбактериоз, запоры, расстройство кишечника, язва желудка. От холодных блюд (мороженого, например), желудок тоже страдает – сначала скукоживается, а потом увеличивается в размерах, а ферменты замораживаются. Мороженое начинает бродить, выделяются газы и человек получает вздутие живота.

Пищеварительные ферменты

Ни для кого не секрет, что хорошее пищеварение – это неотъемлемое условие полноценной жизни и активного долголетия. Пищеварительные ферменты играют в этом процессе решающую роль. Они отвечают за переваривание, адсорбцию и усвоение пищи, выстраивая наше тело подобно рабочим на стройке. У нас могут быть все строительные материалы – минералы, белки, жиры, вода, витамины, но без ферментов, как без рабочих, строительство не продвинется ни на шаг.

Современный человек потребляет слишком много пищи, для переваривания которой в организме практически нет ферментов, например, крахмалистых продуктов – макаронных, хлебобулочных изделий, картофеля.

Если вы съедите свежее яблоко, оно переварится за счет собственных энзимов, причем действие последних видно невооруженным глазом: потемнение надкусанного яблока – это работа ферментов, что пытаются залечить «ранку», защитить организм от угрозы в лице плесени и бактерий. Но если вы запечете яблоко, чтобы его переварить, организму придется задействовать свои собственные ферменты для пищеварения, так как термически обработанная пища лишена естественных энзимов. Кроме того, те ферменты, которые «мертвые» продукты забирают у нашего организма, мы теряем навсегда, так как их запасы в нашем теле не безграничны.

Растительные (пищевые) ферменты

Употребление продуктов, богатых ферментами, не только облегчает пищеварение, но и высвобождает энергию, которую организм может направить на очистку печени, латание дыр в иммунитете, омоложение клеток, защиту от опухолей и т.д. При этом человек ощущает легкость в животе, чувствует себя бодрым, да и выглядит хорошо. А сырая растительная клетчатка, поступающая в организм с живой пищей, требуется для питания микроорганизмов, что вырабатывают метаболические ферменты.

Растительные энзимы дают нам жизнь и энергию. Если вы посадите в землю два орешка – один жареный, а другой сырой, вымоченный в воде, то жареный просто сгниет в земле, а в сыром зернышке весной проснутся жизненные силы, потому что в нем есть ферменты. И вполне возможно, что из него вырастет большое пышное дерево. Так и человек, потребляя пищу, в которой есть ферменты, вместе с ней получает жизнь. Продукты, лишенные энзимов, заставляют наши клетки работать без отдыха, перегружаться, стареть и умирать. Если ферментов не хватает, в организме начинают накапливаться «отходы»: яды, шлаки, погибшие клетки. Это ведет к увеличению веса, болезням и раннему старению. Любопытный и в то же время печальный факт: в крови пожилых людей содержание ферментов примерно в 100 раз ниже, чем у молодых.

Энзимы в продуктах. Источники растительных ферментов

Источниками пищевых энзимов являются растительные продукты из огорода, сада, океана. Это преимущественно овощи, фрукты, ягоды, зелень, зерновые культуры. Собственные ферменты содержат бананы, манго, папайя, ананасы, авокадо, аспергиловое растение, проращенные зерна. Растительные ферменты присутствуют только в сырой, живой пище.

Проростки пшеницы являются источником амилазы (расщепляющей углеводы), в плодах папайи содержатся протеазы, в плодах папайи и ананаса – пептидазы. Источники липазы (расщепляющей жиры) – это плоды, семена, корневища, клубни злаковых культур, горчичное и подсолнечное семя, семена бобовых. Папаином (расщепляющим белки) богаты бананы, ананасы, киви, папайя, манго. Источником лактазы (фермента, расщепляющего молочный сахар) является ячменный солод.

Преимущества растительных (пищевых) энзимов над животными (панкреатическими)

Растительные ферменты начинают обрабатывать пищу уже в желудке, а панкреатические энзимы в кислой желудочной среде работать не могут. Когда пища попадет в тонкую кишку, благодаря растительным ферментам она будет предварительно переварена, это снизит нагрузку на кишечник и позволит питательным веществам лучше усвоиться. К тому же, растительные энзимы продолжают свою работу и в кишечнике.

Как питаться, чтобы организму хватало ферментов?

Все очень просто. Завтрак должен состоять из свежих ягод и фруктов (плюс белковые блюда – творог, орехи, сметана). Каждый прием пищи нужно начинать с овощных салатов с зеленью. Желательно, чтобы ежедневно один прием пищи включал только сырые фрукты, ягоды и овощи. Ужин должен быть легким – состоять из овощей (с кусочком куриной грудки, отварной рыбы или порцией морепродуктов). Несколько раз в месяц полезно устраивать разгрузочные дни на фруктах или свежеотжатых соках.

Для качественного усвоения пищи и полноценного здоровья энзимы просто незаменимы. Лишний вес, аллергии, различные заболевания ЖКТ – все эти и многие другие проблемы можно победить с помощью здорового рациона. А роль ферментов в питании огромна. Наша задача – просто позаботиться о том, чтобы каждый день и в достаточном количестве они присутствовали в наших блюдах. Крепкого вам здоровья!

ФЕРМЕНТЫ, органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.

Ферменты (от лат. fermentum – брожение, закваска) иногда называют энзимами (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии – энзимология.

Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы.

Действие ферментов

Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов – животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов.

Так, ферменты, участвующие в синтезе целлюлозы, обнаруживаются в растительных, но не в животных клетках. Таким образом, важно различать «универсальные» ферменты и ферменты, специфичные для тех или иных типов клеток. Вообще говоря, чем более клетка специализирована, тем больше вероятность, что она будет синтезировать набор ферментов, необходимый для выполнения конкретной клеточной функции.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра.

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует.

Классификация ферментов

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза». Например, если вещество - лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты - это "рабочие лошадки" нашего организма. Если заглянуть в академический справочник, то можно выяснить, что слово ферменты в переводе с латыни, означают закваску. И именно благодаря такой вот закваске, в нашем организме ежесекундно происходит огромное количество химических процессов.

Каждый их этих химических процессов имеет свою специализацию. Во время одного, перевариваются белки, во время другого – жиры, ну а третий отвечает за усвоение углеводов. Кроме того, ферменты способны преобразовывать одно вещество в другое, более важное для организма в настоящий момент.

Продукты богатые ферментами:

Общая характеристика ферментов

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар. Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Сегодня науке известно большое количество всевозможных ферментов, некоторые из которых выпускаются фармацевтической промышленностью в качестве медикаментов и БАДов.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Потребность в ферментах возрастает:

  • при вялой работе желудочно-кишечного тракта;
  • при некоторых заболеваниях органов пищеварения;
  • лишнем весе;
  • слабом иммунитет;.
  • интоксикациях организма;
  • в преклонном возрасте, когда собственные ферменты хуже вырабатываются.

Потребность в ферментах снижается:

  • в случае повышенного количества протеолитических ферментов желудочного сока;
  • индивидуальной непереносимости продуктов и препаратов, содержащих ферменты.

Полезные свойства ферментов и их влияние на организм

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

  • нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
  • общая слабость;
  • недомогание;
  • боль в суставах;
  • ахилический гастрит;
  • повышенный нездоровый аппетит.

Признаки избытка ферментов в организме:

Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.